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Circulardichroismus und Proteinstruktur

Konformationsanalyse und Strukturvorhersage in Peptiden und Proteinen: eine Einleitung

Welche Eigenschaften eines Peptids oder Proteins ermöglichen überhaupt eine Konformationsanalyse und damit eine grobe Vorhersage über die 3D-Struktur eines Moleküls?

  • Gleiche Eigenschaften aller Aminosäuren und der Peptidbindungen im Protein
Hinweis
Alle natürlich vorkommenden Aminosäuren in Peptiden und Proteinen haben - bis auf wenige Ausnahmen in Prokaryonten - die gleiche Stereochemie (L-Konfiguration) am α-C-Atom. Dies ist eine wichtige Voraussetzung, um Konformationsanalysen an Proteinen durchführen zu können.

Die Amid-Bindung hat eine sehr hohe Energiebarriere für eine Rotation fort von der planaren Anordnung und nimmt daher nur Winkel um 0° und um 180° ein. Die trans-Konfiguration (Winkel von 180°) ist aber in Proteinen signifikant bevorzugt; eine Ausnahme macht nur die Iminosäure Prolin, die auch cis-Bindungen eingehen kann. Rotationen finden also nur um die Winkel φ und ψ beziehungsweise um die Winkel der Aminosäure-Seitenketten (γ1, γ2, ...) statt. Die Konformation der Seitenketten hängt oft sehr eng mit der Konformation des Peptid-Rückgrats zusammen - auch das erleichtert Konformationsanalysen erheblich.

  • Strukturmotive in Proteinen

Die Konformation von Proteinen scheint auf den ersten Blick sehr unregelmäßig zu sein, aber es gibt immer wiederkehrende Strukturmotive, die sich in fast allen Proteinen finden. Die beiden häufigsten Strukturmotive sind die α-Helix und das β-Faltblatt, etwas weniger oft kommt die 310-Helix vor. Diese Sekundärstrukturelemente sind durch Regionen verbunden, die als Schleifenbereiche oder Loops bezeichnet werden und eine weniger regelmäßige Struktur aufweisen. Aber auch in diesen Bereichen finden sich wiederkehrende Elemente, wie z.B. die β-Schleife (β-turn), die häufig bei Richtungsänderungen in β-Faltblattbereichen auftritt.

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