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Proteinbewegungen

Die Rotation von Seitenketten

Einige Seitenketten wie z.B. die der aromatischen Aminosäuren Tyrosin und Phenylalanin besitzen eine relativ große Rotationsfreiheit um die CβCγ-Bindung, die sich mittels NMR untersuchen lässt. Generell gilt, dass die Aminosäuren der Proteinoberfläche mobiler sind als im Proteininneren liegende Aminosäuren. Die Seitenkette von innen liegenden Tryptophan-Resten ist meistens immobil.

Abb.1
Die Rotationswinkel der Peptidbindung

φ beschreibt die Rotation um die Cα-N-Einfachbindung, ψ bezeichnet die Rotation um die Cα-C-Einfachbindung.

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