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Proteinbewegungen

Proteinbewegung im Kristallgitter

Bei der Protein-Kristallographie wird die Position eines Atoms im Kristallgitter anhand der Elektronendichte lokalisiert. Die Vorstellung ist dabei, dass jedes Atom starr und unbeweglich an seinem Platz sitzt, aber oft kann auch das Gegenteil der Fall sein. Beispielsweise wurden bei der Untersuchung von Trypsinogen-Kristallen einige Bereiche identifiziert, die sich durch eine geringe Elektronendichte auszeichnen. In diesen Bereichen war die Proteinstruktur während der Dauer des Experimentes eben nicht starr und unbeweglich, sondern es traten Bewegungen auf, die entweder auf statische Unordnung (static disorder, d.h. die Atome können im Raum verschiedene Konformationen einnehmen) oder auf echte Bewegungsvorgänge (real motion, d.h. die Atome schwingen um ihre mittlere Position) zurückzuführen sind.

Ob es sich bei einer Bewegung nun um static disorder oder um real motion handelt, lässt sich durch eine Temperaturerhöhung nachweisen: während die Schwingungsamplitude ebenso wie die normale thermische Bewegung bei einer Temperaturerhöhung ansteigt, verändert sich die Amplitude der statischen Unordnung nicht.

Bei einer Studie an Myoglobin zeigte sich, dass die größten Bewegungen bei den geladenen Seitenketten auf der Moleküloberfläche auftraten (im Mittel 0,4 bis 0,5 Å), während im Proteininneren liegende nichtpolare Seitenketten Werte von 0,2 bis 0,25 Å aufwiesen. Das Proteininnere ist also, vereinfacht gesagt, starrer als die Proteinoberfläche. Beim Lysozym weist das aktive Zentrum die höchste Beweglichkeit auf, wo nach Substratbindung ebenfalls eine Konformationsänderung stattfindet.

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