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Proteasen

Proteolytische Spaltung und Zymogene

Abb.1
Hinweis
Bei der proteolytischen Spaltung findet eine Hydrolyse von Peptidbindungen statt.

Man unterscheidet:

Abb.2
Abb.3

Bei der limitierten Proteolyse wird die inaktive Vorstufe eines Enzyms gespalten und dadurch in die aktive Form überführt. Die Spaltung führt zu einer Konformationsänderung, die das aktive Zentrum des Enzyms für das Substrat zugänglich macht. Beispiele für proteolytische Spaltungen bei Enzymen sind die Verdauungsenzyme wie Trypsin, bzw. dessen Vorstufe Trypsinogen, und Chymotrypsin mit seiner Vorstufe Chymotrypsinogen. Die Vorstufen werden auch Zymogene genannt.

Andere Beispiele für Proteine oder Polypeptide, die durch Hydrolyse aus inaktiven Vorstufen entstehen, sind Hormone (z.B. Proinsulin/Insulin), Bindegewebsproteine (z.B. Procollagen/Collagen) und Proteine der Blutgerinnung (z.B. Fibrinogen/Fibrin). Proteolytische Spaltungen sind irreversibel. Ein durch proteolytische Spaltung aktiviertes Enzym wird daher durch die Bindung inhibitorischer Proteine inaktiviert, die an das aktive Zentrum binden. Bei der unspezifischen Proteolyse findet quasi ein Totalverdau des Proteins statt.

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