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Michaelis-Menten-Gleichung

Dissoziationskonstante

Bei einer normalen zweistufigen, enzymatischen Reaktion [E] + [S] → [ES] → [E] + [P] bestimmt k2 , also die Geschwindigkeit der Umsetzung von [ES] nach [P] + [E], die Reaktionsgeschwindigkeit. Dabei können je nach Art des Enzyms und des Substrates verschiedenen Bedingungen vorliegen.

  • k2 << k-1 Die Dissoziation von Enzym und Substrat k-1 erfolgt viel schneller als die Dissoziation von Enzym und Produkt k2 . Unter diesen Bedingungen ist k2 in der Gleichung: K m = k 2 + k 1 k 1 vernachlässigbar. Es ergibt sich: K m = k 1 k 1 Dieser Ausdruck für Kmwird als Dissoziationskonstante KS des ES-Komplexes bezeichnet. Sie kann für jedes Enzym bestimmt werden und gibt die Affinität des Enzyms zum Substrat an, allerdings nur, wenn k-1 tatsächlich erheblich größer als k2 ist. Ein hoher Km-Wert unter diesen Bedingungen zeigt eine schwache und weniger feste Bindung an. Dabei gibt es erhebliche Unterschiede bei der Affinität von Substrat und Enzym: physiologische Substrate haben einen Km-Wert von 103 bis 106 molL-1 .
Tab.1
Dissoziationskonstanten einiger Enzyme
EnzymSubstratKM [mol/l]
Katalase H2O2 0,025
Hexokinase (Hirn)ATP; D-Glucose; D-Fructose0,0004; 0,00005; 0,0015 (respektiv)
Carboanhydrase HCO3- 0,009-0,026
ChymotrypsinGlycyltyrosinglycin; N-Benzoyltyrosinamid0,108; 0,0025
  • k2 >> k-1
  • Es gelten alle drei Konstanten (k1, k-1, k2): Reaktionsgleichung nach Haldane
  • Bei verschiedenen Reaktionsschritten ist Km eine komplexe Funktion vieler Geschwindigkeitskonstanten → mehrstufige, enyzmatische Reaktionen
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