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Lyasen

Die Struktur der Carboanhydrase

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Abb.1
3D-Darstellung der menschlichen Carboanhydrase II

PDB-Code: 1CA2.

Die Carboanhydrase besitzt in ihrem aktiven Zentrum ein Zink-Ion [1], das maßgeblich an der Katalyse beteiligt ist. Metall-Ionen wirken in wässriger Lösung sauer, da koordinierende Wasser-Moleküle leicht Protonen abgeben. Aus der Kristallstruktur der menschlichen Carboanhydrase ist ersichtlich, dass Zn2+ von drei, evolutionär sehr gut erhaltenen Histidin-Seitenketten (His94, His96, His119) [2] und dem Sauerstoff eines Wasser-Moleküls [3] komplexiert wird (dargestellt ist nur der komplexierende Sauerstoff des Wassers). Die Dissoziation des durch Zn2+ polarisierten Wasser-Moleküls wird durch die allgemeine Base-Katalyse der Aminosäurereste Glu106 und Glu117 [4] erleichtert. Das an das Zn2+ gebundene OH- greift das nahe gelegene, enzymgebundene CO2 nucleophil an und wandelt es dadurch in HCO3- um. Danach wird das aktive Zentrum durch Bindung und Dissoziation eines neuen Wasser-Moleküls regeneriert. Möglicherweise findet dieser Vorgang bereits vor der Dissoziation des HCO3- aus dem aktiven Zentrum statt, so dass zeitweise ein fünffach koordinierter Zn2+-Komplex vorliegt.

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