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Kooperativität

Kooperativität

Definition
Das Zusammenwirken von Substrat und Enzym zur Regulation der Enzymreaktion bezeichnet man als Kooperativität. Es kann sich dabei entweder um eine positive Kooperation oder um eine negative Kooperation handeln. Dabei unterscheidet man jeweils zwischen homotropen und heterotropen Effekt.

Beim homotropen Effekt beeinflussen die Substratmoleküle selbst die katalytische Wirksamkeit ihres Enzyms. Bei einem Enzym mit zwei oder mehr Untereinheiten, kann die Wechselwirkung eines Substratmoleküls mit einer Untereinheit die Affinität der anderen Untereinheiten für das Substrat verstärken oder abschwächen. Wichtig für diesen Vorgang ist die durch die Bindung des Substratmoleküls ausgelöste Konformationsänderung des Enzyms, der Induced Fit. Das Enzym oszilliert zwischen einer aktiven R- und inaktiven T-Form; die Kinetik dieser kooperativen Regulation wird durch das Sequenz- und Symmetriemodell erklärt.

Abb.1
Das Prinzip der Kooperativität

Wird das Enzym in seiner Aktivität durch die Bindung des Substrates gehemmt, so sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit bei hohen Substratkonzentrationen wieder ab. Neben dem umgesetzten Substratmolekül bindet in einem solchen Fall noch ein weiteres Substratmolekül (oder mehr, je nach Anzahl der Bindungstellen) an das Enzym und hemmt dessen Aktivität. Die folgenden Substratmoleküle binden somit quasi als unkompetitive Hemmstoffe.

Wenn sich der Effektor chemisch vom Substratmolekül unterscheidet, bezeichnet man dies als heterotropen Effekt. Beispiele für einen heterotropen Effekt ist die allosterische Enzymregulation.

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