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Isomerasen

Triosephosphat-Isomerase

Nomenklatur

  • Isomerasen E.C. 5.-.-.-
  • Intramolekulare Oxidoreduktasen E.C. 5.3.-.-.
  • Interkonversion von Aldosen and Ketosen E.C. 5.3.1.-.
  • Triosephosphat-Isomerase ( E.C. 5.3.1.1.)

Allgemeine Reaktion

Die Triosephosphat-Isomerase (TIM) katalysiert die intramolekulare Umstrukturierung von Dihydroxyacetonphosphat und D-Glycerinaldehyd-3-phosphat über cis-Endiolat-Zwischenprodukte.

Abb.1

Struktur

Mouse
Abb.2
TIM aus Trypanosoma brucei

PDB-Code: 6TIM.

Das Enzym Triosephosphat-Isomerase ist ein Dimer mit einer molekularen Masse von 54.000. Die Kristallstruktur des aus Trypanosoma brucei isolierten Enzyms, PDB-Code: 6TIM, wurde mit einer Auflösung von 2,2 Ångstrom bestimmt. Im Vergleich mit dem aus dem Huhn (Gallus gallus) isolierten Enzym, PDB-Code: 8TIM, ist die Konformation der Polypeptidketten in beiden Spezies nahezu identisch und besteht aus einem achtfach-symmetrischen Zylinder mit acht β-Faltblättern und acht damit verbundenen, außen liegenden Helix-Strukturen, dem so genannten TIM-Barrel (β-Fass). Ein TIM-Barrel kommt als Strukturelement auch noch in anderen Enzymen vor, so z.B. in der Luciferase oder in der Pyruvat-Kinase; solche Proteine werden als TIM-Barrel-Proteinfamilie bezeichnet. Es ist die einfachste Ausprägung von parallelen α/β-Tertärstrukturen.

Das aktive Zentrum besteht aus einer Tasche, in der besonders der Aminosäurerest Glu167 von Bedeutung ist (hier ist die räumliche Position des gebundenen Substrates Glycerinaldehyd-3-phosphat dargestellt). Die deprotonierte Glu167 nimmt die Rolle der Base in der von der Triosephosphat-Isomerase katalysierten Reaktion ein (Alber et al., 1981).

Hinweis
Externer Link: mehr Informationen zur Triosephosphat-Isomerase.

Literatur

Alber, T.; Banner, D. W.; Bloomer, A. C.; Petsko, G. A.; Phillips, D.; Rivers, P. S.; Wilson, I. A. (1981): On the three-dimensional structure and catalytic mechanism of triose phosphate isomerase.. In: Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci.. 293 , 159-172

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