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Hydrolasen

Chymotrypsin

Nomenklatur1)

  • Hydrolasen E.C. 3.-.-.-
  • Peptidasen E.C. 3.4.-.-.
  • Serinproteasen E.C. 3.4.21.-
  • Chymotrypsin E.C. 3.4.21.1

Chymotrypsin ist ein Enzym, das von der Bauchspeicheldrüse produziert wird und eine wichtige Funktion bei der Verdauung von Eiweißen einnimmt. Es gehört zur Familie der Serin-Proteasen und katalysiert die Hydrolyse von Proteinen bzw. Peptiden nach großen, hydrophoben Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan).

Strukturelle Voraussetzungen für die katalytische Aktivität von Chymotrypsin

Hinweis
Die Steuerung der Animationsschritte [1] bis [4] erfolgt über die markierten Stellen im Text.
Mouse
Abb.1
Interaktive 3D-Darstellung des Chymotrypsin-Moleküls

PDB-Code: 1AB9

Die katalytische Aktivität von Chymotrypsin beruht auf der Reaktivität von Ser195 [1], die wiederum durch die Konformation der drei Reste Asp102, His57 und Ser195 [2] bestimmt wird. Diese drei Aminosäuren im aktiven Zentrum bilden zusammen die so genannte katalytische Triade. His57 und Ser195 sind benachbart, dadurch kann das im Normalfall nicht protonierte His57 das Proton der OH-Gruppe von Ser195 übernehmen, falls dieses Sauerstoff-Atom einen nucleophilen Angriff auf das Substrat durchführt. His57 und Ser195 sind daher direkt an der Hydrolyse der Peptidbindung des Substrates beteiligt, die Aufgabe des Asp102 besteht darin, die positiv geladene Gruppe des His57 im Übergangszustand zu stabilisieren. Außerdem bringt Asp102 His57 in die richtige tautomere Lage, um im Falle einer Substratbindung ein Proton von Ser195 aufzunehmen. Diese Protonenübertragung wird durch die katalytische Triade wesentlich erleichtert.

Im Spacefill-Modell wird deutlich, dass das aktive Zentrum in einer Art Tasche [3] liegt. Die Oxyanion-Tasche, in der die hydrolytische Spaltung des Peptids stattfindet, wird von Gly193 und Ser195 gebildet. His57, Asp102 und Ser195 sind außerdem an der Bindungsstelle für das Substrat [4] beteiligt.

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