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Faltungsassoziierte Krankheiten

Medizinische Aspekte spongiformer Enzephalopathien

Infektionsweg

Lange Zeit war unklar, wie sich BSE-Erreger im Tier ausbreiten können. Am Friedrich-Loeffler-Institut (FLI) auf der Ostsee-Insel Riems begannen die Wissenschaftler 2003, 56 Kühe mit Tiermehl zu füttern, das aus den Abfällen BSE-erkrankter Rinder hergestellt worden war. In Abständen von vier Monaten wurden vier Tiere geschlachtet und im Hinblick auf die Prionenverteilung im Körper untersucht. Immunhistologische Analysen zeigten, dass der BSE-Erreger direkt über den Darm und das vegetative Nervensystem ins Gehirn der Tiere gelangt. Muskefleisch ist praktisch frei von BSE-Erregern.

Prionen werden vermutlich im Magen durch die Peyerschen Plaques aufgenommen. Diese sind Teil des MALT, des Mucosa-assoziierten Lymphoidgewebes (mucosal associated lymphoid tissue). Dieses System ist Teil der immunologischen Abwehr im Körper und präsentiert Mikroorganismen in einer Art und Weise, dass das Immunsystem sie erkennen und bekämpfen kann. Man stellt sich vor, dass Prionen auf ähnliche Weise in den Körper gelangen können. Irgendwann dringt ein Prion dann in eine Nervenzelle ein und vermehrt sich auf dem Weg vom Axon zum Rückenmark und schließlich zum Gehirn.

Wie genau die Zerstörung von Zellen und das resultierende schwammartige Aussehen des Gehirns verursacht wird ist im Moment noch unklar. Infektion bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die Konformationsänderung quasi wie ein Dominoeffekt von Protein zu Protein weitergegeben wird. Dieser Vorgang benötigt viel Zeit und erklärt die langen Inkubationszeiten aller Prionen-assoziierten Krankheiten.

Behandlung

Die Überexpression von PrPc beschleunigt die Entwicklung spongiformer Enzephalopathien. Eine mögliche Behandlungsweise ist daher, die Expression des körpereigenen PrPcs zu reduzieren. Alternativ könnten Chemikalien, die die Stabilität der α-helicalen PrPc-Konformation erhöhen, als Therapeutika eingesetzt werden. Denkbar ist auch, die Interaktion zwischen Prion und PrPc zu verhindern, da z.B. der Farbstoff Kongorot an Amyloid-Proteine bindet und eine Interaktion inhibiert.

Schnelltests

BSE-Erreger lassen sich schon Monate, bevor die Krankheit ausbricht, in toten Rindern nachweisen. 1998 gab es drei Tests, mit denen BSE-Prionen bei Rindern üblicherweise nachgewiesen wurden. Alle drei Verfahren benutzen Proben verstorbener Tiere, bei denen die Krankheit u.U. noch nicht ausgebrochen ist.

1. Der Prionics-Check

wurde von der Schweizer Firma Prionics für ein Massen-Screening entwickelt und spürt die Erreger im Hirn- und Rückenmark infizierter Tiere innerhalb sieben Stunden mit Hilfe eines Tests auf, der Western Blot genannt wird. Nach Angaben der Hersteller sind Prionen ca. sechs Monate vor dem Auftreten der ersten Symptome nachzuweisen.

2. Der Enfer- oder Proteus-Test

wurde in Lizenz von der irischen Firma Enfer Scientific hergestellt und nutzt einen Antikörper, den die britische Firma Proteus entwickelte. Der Test beruht auf Enzym-Immunoassays (ELISA) und ist schneller als auf Western Blot-Verfahren beruhende Tests.

3. Der CEA-Test

wurde von der Französischen Atomenergiebehörde (Commission de l'Energie Atomique, CEA) entwickelt und galt bisher als der empfindlichste Test. Er beruht auf dem so genannten Sandwich-Immunoassay, der dem ELISA-Verfahren ähnelt. Aufgrund seiner großen Empfindlichkeit wurde der Test auch bei infizierten Kälbern eingesetzt.

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