Der molten globule-Zustand
Die meisten Proteine kommen nur in zwei Zuständen vor, sie sind entweder gefaltet oder ungefaltet. Das heißt nicht, dass es keine partiell gefalteten Übergangszustände gibt, aber diese sind deutlich weniger stabil und damit sehr viel kurzlebiger als der N- oder U- Zustand. Eine Ausnahme ist die sogenannte molten globule-Konformation, die einige Proteine einnehmen können. Dieser Zustand kann entweder als ein dritter Zustand oder eine Variante des ungefalteten Zustands betrachtet werden. Das Chaperon GroEL scheint beispielsweise Proteine in dieser molten globule-Konformation zu binden, um dann deren weitere Faltung in die native Konformation zu beschleunigen.
Der molten globule-Zustand ist charakterisiert durch folgende Eigenschaften:
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das Protein ist relativ stark kondensiert, der Stokes-Radius ist nicht oder nicht viel größer als der des nativen Proteins
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es enthält im Wesentlichen die gleichen Sekundärstruktur-Bereiche wie das native Protein
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vielen Seitenketten fehlen die Tertiärstruktur-Interaktionen des gefalteten Zustands
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das Protein ist in diesem Zustand erheblich flexibler als im voll gefalteten Zustand
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häufig verhält sich das Protein quasi klebrig, d.h. nicht-polare Reste sind auch auf der Oberfläche vorhanden
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falls das Protein ein Enzym ist, ist es in dieser Konformation inaktiv
Ein Beispiel für einen molten globule-Zustand: Colicin A
Bei einer ganzen Reihe von Prozessen sind massive Konformationsänderungen eines Proteins beteiligt. Beispiele sind Einlagerungen von Proteinen in Membranen oder die Translokation durch Membranen, falls die beteiligten Proteine nicht cotranslational modifiziert werden. Das Membran-aktive Toxin Colicin A ist ein Protein, dass zur bakteriellen Zielzelle gelangen und dort in die Membran eindringen muss, um die Zelle töten zu können. Die porenbildende Domäne des Toxins besteht aus zehn α-Helices, von denen zwei aus hydrophoben Resten bestehen, die zunächst im Inneren des Proteins verborgen sind.
Literatur
- Harvey Lect. 1967, (65), 95. [Vollständiger Eintrag]
- Nature 1991, (352), 36-42. [Vollständiger Eintrag]
- FEBS Lett. 1989, ( 164), 21-24.. [Vollständiger Eintrag]
- Adv. Prot. Chem. 1995, (47), 83-229. [Vollständiger Eintrag]
