Die Hsp90- Familie

Hsp90-Hitzeschockproteine sind ubiquitär in Pro- und Eukaryonten verbreitet und scheinen die letzten Schritte der Faltung aufzuhalten. Diese Chaperone haben einen weiten Wirkungsbereich und interagieren mit Steroidhormon-Rezeptoren, Proteinkinasen, Actin und Tubulin. Sie wirken als Teil eines supramolekularen Komplexes, der neben Hsp70, eine Peptidyl-Prolyl-Isomerase und andere Komponenten enthält.

Hsp90 bindet an die Steroid-Bindestelle des Steroidhormon-Rezeptors. Wenn nun das Hormon bindet, dissoziiert Hsp90 und der Rezeptor geht in seine endgültig Konformation über. Der Progesteron-Rezeptor dimerisiert z.B. erst dann, wenn Hsp90 nicht mehr gebunden ist. Hsp90 agiert ATP-abhängig (Abb. 2) .