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Chaperone und Hitzeschockproteine

Die Hsp90- Familie

Hsp90-Hitzeschockproteine sind ubiquitär in Pro- und Eukaryonten verbreitet und scheinen die letzten Schritte der Faltung aufzuhalten. Diese Chaperone haben einen weiten Wirkungsbereich und interagieren mit Steroidhormon-Rezeptoren, Proteinkinasen, Actin und Tubulin. Sie wirken als Teil eines supramolekularen Komplexes, der neben Hsp70, eine Peptidyl-Prolyl-Isomerase und andere Komponenten enthält.

Abb.1

Allgemeiner Aufbau eines Hsp90: In Eukaryonten findet man Hsp90-Proteine in verschiedenen Zell-Kompartimenten in der Zelle. Einige Vertreter tragen am C-Terminus das KDEL-Erkennungsmotiv, welches Proteine tragen, die im ER zurückgehalten werden.

Hsp90 bindet an die Steroid-Bindestelle des Steroidhormon-Rezeptors. Wenn nun das Hormon bindet, dissoziiert Hsp90 und der Rezeptor geht in seine endgültig Konformation über. Der Progesteron-Rezeptor dimerisiert z.B. erst dann, wenn Hsp90 nicht mehr gebunden ist. Hsp90 agiert ATP-abhängig (Abb. 2) .

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Abb.2
Hsp90 mit gebundenem ATP

(PDB-Code: 1BYQ)

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