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Chaperone und Hitzeschockproteine

Hitzeschockproteine: Die Hsp60- und Hsp10-Familie

Während Hitzeschockproteine der Hsp70-Familie hauptsächlich daran beteiligt ist, Proteine in einem ungefalteten Zustand zu halten, falten Hsp60 andere Proteine aktiv unter ATP-Verbrauch. Hsp60 erkennt kollabierte Intermediärstadien von Proteinen, die sonst aggregieren würden. Erkennung und Bindung des Substratproteins erfolgt vermutlich aufgrund exponierter hydrophober Oberflächen oder die hydrophoben Anteile der amphipatischen Helices, da Hsp60 nicht an Proteine zu binden scheint, die keine Sekundärstukturen haben.

Hsp60-homologe Proteine existieren im bakteriellen Cytosol und im inneren Kompartiment von Chloroplasten und Mitochondrien. Alle hsp60-Gene werden konstitutiv exprimiert, die Expression kann aber unter Stress-Bedingungen verstärkt werden. Bis auf das RBP (Rubisco-Bindeprotein) sind Hsp60 aus 14 identischen Untereinheiten mit einer molekularen Masse von je 60 kDa aufgebaut. Diese bilden zwei Ringe mit je sieben Untereinheiten.

Hsp60 interagiert mit Hsp10, einem heptameren Ring aus identischen 10 kDa-Untereinheiten, die quasi wie ein Deckel auf einem Fass (den Hsp60-Untereinheiten) sitzen. Das E. coli-Homolog zu Hsp60 ist GroEL. GroEL interagiert mit einem weiteren Chaperonin, GroES, das dem Hsp10 entspricht.

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Abb.1

Die beiden unteren Ringe bestehen aus jeweils sieben Hsp60-Untereinheiten. Der mittlere Ring ist durchsichtig dargestellt, um die gebundenen ADP-Moleküle besser zu erkennen. In rot: die sieben Hsp10-Einheiten an der Spitze der Struktur.

Die Bindung des ungefalteten Protein erfolgt im Zentrum der Doughnut-ähnlichen Struktur von Hsp60. Hsp10 beeinflusst die Faltungsaktivität von Hsp60, indem es die ATPase-Aktivität reguliert. Ohne gebundenes Substrat-Protein wird diese ATPase durch Hsp10 inhibiert (PDB-Code: 1WF4).

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