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Chaperone und Hitzeschockproteine

Das Chaperon Hsp40

Hsp40-Proteine sind eine sehr heterogene Gruppe von (Co-)Chaperonen, die unterschiedliche Funktionen in der Zelle wahrnehmen und mit dem DnaJ-Protein aus E. coli verwandt sind. Diese Chaperone sind an Vorgängen wie Proteinsynthese, Faltung und Translokation von Proteinen, Signaltransduktion, Assemblierung makromolekularer Komplexe, der Renaturierung fehlgefalteter Proteine und dem proteolytischen Abbau beteiligt. Einige Hsp40 regulieren die Aktivität der Hsp70-Proteine, indem sie die ATP-Hydrolase-Aktivität der Hsp70 stimulieren. Andere Hsp40-Proteine wirken direkt als Chaperone, indem sie ungefaltete Proteine erkennen und binden bzw. die ungefalteten Proteinsubstrate zu den Hsp70-Chaperonen dirigieren . Hsp40 ist in vielen Subkompartimenten der eukaryotischen Zelle gefunden worden, wie z.B. im Cytosol, im Nucleus, in Mitochondrien oder im endoplasmatischen Retikulum. Manche Hsp40-Proteine weisen sogar transmembrane Domänen auf oder sind posttranslational mit Lipiden modifiziert. Nicht alle Hsp40 sind Stress-induziert, einige werden auch konstitutiv exprimiert.

Sämtliche Hsp40-Proteine besitzen eine hochkonservierte so genannte J-Domäne, die den N-terminalen 70 Aminosäuren des DnaJ-Proteins entspricht. Diese Domäne ist für die Regulation der ATPase-Aktivität von Hsp70 verantwortlich.

Abb.1
Typischer Aufbau eines Hsp40-Proteins
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