Chaperone und Hitzeschockproteine
Das Hitzeschockprotein Hsp70
Die Domänenstruktur der Hsp70-Proteine
Alle Hsp70-Hitzeschockproteine haben einen ähnlichen Aufbau aus drei Domänen:
- Am N-Terminus des Protein ist die hochkonservierte 44 kDa-Domäne mit ATPase-Aktivität lokalisiert.
- Auf diese Domäne folgt ein weniger gut konservierter 18 kDa-Bereich, der ungefaltete Proteine und kurze lineare Peptide mit großen, hydrophoben Resten bindet.
- Die C-terminale 10 kDa-Domäne ist variabel und dient der Substraterkennung bzw. der Stabilisierung der Substratbindung.
Die Import- und Retentionssignale von Hsp70
N-terminale Import-Signale oder C-terminale Retentionssignale kommen nicht bei allen Hsp70-Proteinen vor. Dies hängt davon ab, in welches zelluläre Subkompartiment das Protein dirigiert wird.
- Tab.1
- Retentionssignale bei Hsp70-Proteinen
| Zell-Kompartiment | Sequenz am C-Terminus |
|---|---|
| cytosolische Hsp70 | 1GPC(T/K)(V/I)EEVD |
| im Lumen des ER lokalisierte Hsp | KDEL bzw. (A/H)DEL |
Literatur
| Haas, I. G.; Meo, T. (1988): cDNA cloning of the immunoglobulin heavy chain binding protein. . In: Proc.Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 85 , 2250-2254 |
