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Chaperone und Hitzeschockproteine

Hsp10-Proteine

Dieses Hitzeschockprotein wird auch Cpn10 (Chaperon 10) genannt. Hsp10 bildet einen heptamereren Ring aus identischen 10 kDa-Untereinheiten. Es interagiert mit Hsp60, indem es wie eine Art Deckel über der fassartigen Struktur von Hsp60 angeordnet ist. Das E. coli-Homolog zu Hsp10 wird GroES genannt (GroES interagiert mit GroEL).

Der Hsp60/Hsp10-Komplex ist an der aktiven Faltung von Proteinen unter ATP-Verbrauch beteiligt. Die Erkennung der Substratproteine erfolgt vermutlich über exponierte hydrophobe Oberflächen oder die hydrophoben Anteile der amphipathischen Helices. Hsp10 beeinflusst die Faltungsaktivität von Hsp60, indem es die ATPase-Aktivität reguliert. Ohne gebundenes Substratprotein wird diese ATPase durch Hsp10 inhibiert.

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Abb.1
Hsp10 (Chaperonin-10)

Polypeptidketten A-G (PDB-Code: 1LEP) aus Mycobacterium leprae.

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