Das Chaperon DnaK aus E. coli
DnaK ist das bakterielle Homolog zum Hitzeschockprotein Hsp70, das in der Evolution sehr stark konserviert worden ist. Während Eukaryonten mehrere hsp70-Gene für Proteine unterschiedlicher zellulärer Wirkorte haben, besitzen Prokaryonten nur ein oder wenige Gene. Dnak ist das wichtigste bakterielle Hsp70-Protein und an Faltungsvorgängen, Proteinassemblierung und an der Stress-Antwort von E. coli beteiligt.
Die Substrat-Bindungsdomäne ist eine kompakte β-Sandwich-Struktur, auf die helicale Elemente folgen. Dieses β-Sandwich ist aus zwei Lagen von jeweils vier antiparallelen β-Faltblatt-Strängen aufgebaut. Das Substrat-Polypeptid wird (in gestreckter Konformation) in einem Kanal gebunden, der durch die Schleifenbereiche zwischen den β-Faltblättern gebildet wird. Die helicalen Elemente sind nicht an der Substrat-Bindung beteiligt, sondern sie stabilisieren die β-Sandwich-Struktur und bilden eine Art Deckel, der das Substrat-Polypeptid einschließt.
