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Chaperone und Hitzeschockproteine

Das Chaperon DnaK aus E. coli

DnaK ist das bakterielle Homolog zum Hitzeschockprotein Hsp70, das in der Evolution sehr stark konserviert worden ist. Während Eukaryonten mehrere hsp70-Gene für Proteine unterschiedlicher zellulärer Wirkorte haben, besitzen Prokaryonten nur ein oder wenige Gene. Dnak ist das wichtigste bakterielle Hsp70-Protein und an Faltungsvorgängen, Proteinassemblierung und an der Stress-Antwort von E. coli beteiligt.

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Abb.1
3D-Struktur des DnaK aus E. coli

Die Substrat-Bindungsdomäne ist eine kompakte β-Sandwich-Struktur, auf die helicale Elemente folgen. Dieses β-Sandwich ist aus zwei Lagen von jeweils vier antiparallelen β-Faltblatt-Strängen aufgebaut. Das Substrat-Polypeptid wird (in gestreckter Konformation, dargestellt als Kalottenmodell) in einem Kanal gebunden, der durch die Schleifenbereiche zwischen den β-Faltblättern gebildet wird. Die helicalen Elemente sind nicht an der Substrat-Bindung beteiligt, sondern sie stabilisieren die β-Sandwich-Struktur und bilden eine Art Deckel, der das Substrat-Polypeptid einschließt (PDB-Code: 1DKY).

Weiterführende Informationen

Artikel über die Funktion von DnaK als zentrale Drehscheibe im Chaperon-Netzwerk von E. coli: Calloni, G.; Chen, T.; Schermann, S. M.; Chang, H.; Genevaux, P.; Agostini, F.; Tartaglia, G. G.; Hayer-Hartl, M.; Hartl, F. U. (2012): DnaK Functions as a Central Hub in the E. coli Chaperone Network. In: Cell Press. ,

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