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Schwache Wechselwirkungen in biologischen Systemen

Metallkomplexierung

Definition
Komplexe sind Verbindungen, bei denen ein Element (meist ein Metallkation) mehr Bindungspartner hat, als es seiner maximalen Bindigkeit (Valenz) entspricht. Dieses Zentralion wird von einer bestimmten Anzahl an Liganden komplexiert. Sie sind über koordinative Atombindungen an das Zentralion gebunden und verhelfen diesem zu einer stabileren Elektronenkonfiguration.

Zähnigkeit von Liganden

Bei Liganden unterscheidet man zwischen einzähnigen Liganden, die nur über ein freies Elektronenpaar verfügen und in der Regel kleine anorganische Ionen sind, und mehrzähnigen Liganden, den so genannten Chelat-Liganden, die mehrere freie Elektronenpaare besitzen. Diese organischen Liganden spielen in der Biochemie vor allem bei den Metalloproteinen eine große Rolle.

Abb.1

Mg-Chlorophyllid-Komplex (Chl a) mit einem vierzähnigen Chelatliganden. Zur Vereinfachung ist der isoprenoide Phytyl-Rest (C20) nicht gezeigt, welcher die Carboxy-Gruppe am Pyrrol-Ring IV verestert.

Abb.2

Dichlorotetraaminoplatin als Beispiel für einen Platin-Komplex mit vier einzähnigen Liganden.

Abb.3

Hämoglobin mit gebundenem CO. Die Häm-Gruppe ist ein vierzähniger Chelatligand, das CO und der Histidinrest sind jeweils einzähnige Liganden.

Bedeutung in biologischen Systemen

Die meisten komplexierten Metallionen liegen in einer Zelle in Metalloproteinen vor. Die Struktur und Funktionsvielfalt von Metalloproteinen ist sehr groß. Sie wirken als Pigment-Protein-Komplexe bei der photosynthetischen Lichtreaktion. Ferner sind sie am Sauerstoff- und Elektronentransport beteiligt, katalysieren Hydrolyse-, Redox- und Umlagerungsreaktionen, wirken bei der Faltung von Proteinen mit und spielen eine Rolle bei der Genexpression oder der Stabilisierung der Nucleinsäuren.

Die häufigsten biologischen Liganden sind Amino-, Ether-, Hydroxy-, Carboxylat- und Thiolat-Gruppen sowie die Heterozyklen Imidazol und Porphyrin. Als Kationen fungieren vor allem Alkali-und Erdalkaliionen, weiterhin Fe2+, Cu2+, Cu+, Zn2+und verschiedene Spurenelemente.

Die bekanntesten Komplexe diese Art sind Hämoglobin, Myoglobin und Chlorophyll a/b enthaltende Pigment-Proteinkomplexe , wie z. B. der Lichtsammlerkomplex des pflanzlichen Photosystems II s.LHC II. Die Zahl der bekannten Metalloenzyme beträgt bereits mehrere Tausend.

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Abb.4

Das Hämoglobin-Molekül besteht aus vier Untereinheiten mit je einer eisenhaltigen Häm-Gruppe. Das Eisenatom (orange) im Häm (grau) bindet koordinativ an vier N-Atome (blau) im Zentrum des planaren Protoporphyrins.

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Abb.5

Im Valinomycin sind sechs Aminosäuren und sechs Hydroxycarbonsäuren alternierend über Peptid- und Esterbindungen miteinander verknüpft. Die Koordination des Kaliums erfolgt über sechs Carbonyl-Sauerstoff-Atome.

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Abb.6

Im Transkriptionsfaktor Zif268 findet man drei typische Zinkfinger, die die große Furche der DNA-Helix (grün) stabilisieren. Die Koordination des Zink-Ions (braun) erfolgt tetraedrisch durch je zwei Cystein- und zwei Histidin-Reste. PDB-Code: 1A1L

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