zum Directory-modus

Schwache Wechselwirkungen in biologischen Systemen

Ionische Wechselwirkungen

Definition
Die ionische Wechselwirkung wird durch einen Elektronentransfer vom elektropositiven auf ein elektronegativeres Element verursacht. Dabei entstehen durch die Abgabe bzw. Aufnahme von Elektronen zwei entgegengesetzt geladene Ionen mit einer Edelgas-Konfiguration. Diese beiden elektrischen Ladungen üben aufeinander die Coulomb-Kraft aus.
Für ein Ionenpaar mit der Ladung Q im Abstand r ergibt sich die Coulomb-Kraft F:
F = Q 1 Q 2 4 π ε 0 ε r r 2
Legende
ε 0 -allg. Dielektrizitätskonstante
ε r -relative Dielektrizitätskonstante = 8,8541878181012 A s V m

Die ionischen Wechselwirkungen sind noch auf größere Entfernungen wirksam und vergleichsweise stark. Oft müssen nicht nur die nächsten, sondern auch weiter entfernte Nachbarn berücksichtigt werden. In wässerigem Medium werden diese Ion-Ion-Bindungen durch die Ion-Dipol-Wechselwirkungen zwischen den Ionen und den Wassermolekülen ersetzt. Dieser Prozess wird als Hydratation bezeichnet. Dadurch werden die ionischen Bindungen so stark verringert, dass sich die Ionen gegenseitig nicht mehr anziehen und in hydratisierter Form in Lösung verbleiben.

Bedeutung der ionischen Wechselwirkungen in biologischen Systemen

Die Ion-Ion-Wechselwirkungen finden sich in der anorganischen Chemie zwischen entgegengesetzt geladenen Metall- und Nichtmetall-Ionen oder in der organischen Chemie, hauptsächlich bei den Salzen organischer Säuren oder Basen.

Die wichtigsten ionogenen Wechselwirkungen in biologischen Systemen entstehen zwischen vollständig oder partiell ionisierten Seitenketten saurer und basischer Aminosäuren wie z.B. zwischen den dissoziierten Carboxy-Gruppen der Asparagin- oder Glutaminsäure und N-protonierten Resten wie Arginin, Lysin oder Histidin. Diese Wechselwirkungen können in Proteinen entweder intra- oder intermolekular wirken und die Peptidkonformation beeinflussen; allerdings nicht in dem Maße, wie dies von der Anzahl der ionisierten Seitenketten theoretisch zu erwarten wäre. Der Energiegewinn aus der Bildung der ionischen Bindung ist meist geringer als der Verlust der Hydratationsenergie bei der Dehydratisierung der ionisierten Seitenketten.

Auch bei der Bindung eines Liganden an das aktive Zentrum können diese Kräfte einen zusätzlichen Bindungsbeitrag leisten - vor allem dann, wenn in der unmittelbaren Mikroumgebung der Bindungsstelle keine Wassermoleküle vorhanden sind.

Abb.1
Ionische Wechselwirkung zwischen zwei ionisierten Proteinseitenketten
Seite 2 von 11