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Reaktionsmechanismen in der Biokatalyse

Katalysemechanismen

Die Chemie der enzymatischen Katalyse unterscheidet sich in der Regel nicht von der Chemie nichtenzymatischer Reaktionen. Allerdings wird durch die Substratbindung und die optimale Anordnung des Substrats im katalytischen Zentrum des Enzyms der Übergangszustand stabilisiert und die Aktivierungsenergie erniedrigt.

Die Mechanismen der Enzymkatalyse beruhen auf verschiedenen Effekten und Prinzipien, die einzeln oder gemeinsam wirken können.

Die Reaktionsmechanismen lassen sich wie folgt klassifizieren:

  • Säure-Base-Katalyse, bei der ein Protonentransfer den Übergangszustand stabilisiert.
  • Kovalente Katalyse, die durch den nucleophilen Angriff des Enzyms am Substrat eingeleitet wird. Anschließend wird ein kovalent gebundenes Zwischenprodukt gebildet.
  • Metallionen-Katalyse, die bei fast einem Drittel der bekannten Enzyme eine Rolle spielt. Zu dieser Gruppe gehören sowohl die Metalloenzyme mit fest gebundenen Metallionen als auch die metallaktivierten Enzyme, welche Metallionen in Lösung nur schwach binden.

Die nachfolgenden Katalysemechanismen werden häufig auch als begleitende Effekte beobachtet.

  • Nachbargruppen- und Orientierungseffekte. Durch verschiedene sterische Effekte und schwache Wechselwirkungen werden entropische Beiträge frei, durch welche die Reaktionspartner in direkten Kontakt gebracht werden. Dies kann auch mit einer Konformationsänderung des Proteins verbunden sein.
  • Stabilisierung des Übergangszustandes. Die Enzyme binden bevorzugt die Struktur des Übergangszustandes und erhöhen dadurch die Reaktionsgeschwindigkeit.
  • Elektrostatische Stabilisierung durch eine entsprechende Anordnung der Ladungen um das aktive Zentrum.

Neben dem Peptidgerüst sind häufig noch Metallionen und Coenzyme für die Katalyse notwendig.

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