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Reaktionsmechanismen in der Biokatalyse

Kovalente Katalyse

Bei der kovalenten Katalyse wird die Reaktionsgeschwindigkeit durch die vorübergehende Bildung eines kovalent gebundenen, häufig tetraedrischen Zwischenproduktes erhöht. In den meisten Fällen entsteht diese Bindung durch die nucleophile Reaktion zwischen Katalysator und Substrat. Daher nennt man diese Art der Katalyse auch nucleophile Katalyse.

Die kovalente Katalyse kann theoretisch in mehrere Schritte aufgeteilt werden:

  • Zwischen Katalysator und Substrat findet eine nucleophile Reaktion statt, die zur Ausbildung einer kovalenten Bindung führt.
  • Es folgt die Entfernung der Elektronen aus dem Reaktionszentrum.
  • Durch eine Spaltung der kovalenten Bindung wird der Katalysator freigesetzt.

Einige Cofaktoren wie Thiamin-pyrophosphat oder Pyridoxalphosphat wirken in Assoziation mit ihren Apoenzymen als kovalente Katalysatoren.

Abb.1

Zu den funktionellen Gruppen mit hoher Nucleophilie gehören in Proteinen die Amino-Gruppe von Lys, die Imidazol-Gruppe des His, die Thiol-Gruppe des Cys oder die Hydroxy-Gruppe des Ser. Sie besitzen in der Regel ein oder mehrere freie Elektronenpaare.Als elektrophil wirken vor allem Carbonyl-Verbindungen, welche durch den -M-Effekt des Sauerstoff-Atoms eine partiell positive Ladung am Carbonyl-Kohlenstoff besitzen.

Abb.2

Am Beispiel der Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase wird im aktiven Zentrum eine Schiff´sche Base aus der Carbonyl-Gruppe des Ketons und der Amino-Gruppe eines Lysin-Restes gebildet. Nach einer Umverteilung der Elektronen im Reaktionszentrum wird das Enzym freigesetzt.

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