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Oxidoreduktasen

Lactat-Dehydrogenase (LDH)

Nomenklatur

  • Oxidoreduktasen E.C. 1.-.-.-
  • CH-OH-Gruppen-spezifisch E.C. 1.1.-.-.
  • Benutzen NAD+/NADP+ als Elektronenakzeptor E.C. 1.1.1.-
  • LDH E.C. 1.1.1.27 : Größe 140 kD, Tetramer aus 4 Untereinheiten

Allgemeine Reaktion

Die Lactat-Dehydrogenase nimmt eine zentrale Funktion beim anaeroben Stoffwechsel ein. Das Enzym katalysiert in Gegenwart des Coenzyms NAD+ die Oxidation des für den Stoffwechsel wertlosen Lactats, das bei der anaeroben Verbrennung, wie z.B. bei der Muskelkontraktion, als Abfallprodukt gebildet wird. Dabei entsteht Pyruvat und der Elektronencarrier NADH wird regeneriert.

Abb.1
LDH-katalysiertes Pyruvat-Lactat-Gleichgewicht
© Wiley-VCH

Das Enzym ist ein Tetramer, das aus zwei unterschiedlichen Polypeptidketten (H und M) zusammengesetzt ist. Diese Untereinheiten können sich in unterschiedlicher Weise miteinander verbinden, sodass fünf Isoenzyme entstehen können: diese werden H4, H3M, H2M2, HM3 und M4 genannt. Die H-Ketten dominieren im Herzmuskel, während die M-Isoformen hauptsächlich im Skelettmuskel vorkommen. Die einzelnen Ketten haben eine unterschiedliche Affinität zu ihrem Coenzym NADH, die Affinität der H-Ketten ist dabei fünfmal höher als die der M-Ketten.

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Abb.2
Zwei Untereinheiten der LDH

... mit gebundenem Coenzym NAD+ (hier klicken).

Abb.3
Eine M-Untereinheit der LDH

... mit gebundenem Substrat Pyruvat und Coenzym NAD+ (hier klicken).

Die unterschiedliche Affinität macht man sich bei der Auftrennung der fünf Isozyme der Lactat-Dehydrogenase durch Affinitätschromatographie zu Nutzen. Dabei trägt die Affinitätsmatrix Adenosin-monophoshat (AMP, welches ein Strukturbaustein des NADH-Moleküls ist) als Liganden.

Hinweis
Weitere Informationen zur LDH
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