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Lysozym

Katalytischer Mechanismus von Lysozym

Durch Untersuchung der Spaltung unterschiedlich langer und zusammengesetzter Polysaccharid-Substrate von Lysozym fand man heraus, dass die β-glycosidische Bindung zwischen dem vierten und fünften NAG-Molekül hydrolysiert wird. Dabei wird die Bindung zwischen dem C1-Atom des vierten Restes und dem verbindenen Sauerstoff zum C4-Atom des fünften Restes gespalten. Die Orientierung des Substrates im aktiven Zentrum des Enzyms ermöglicht den räumlichen Kontakt zwischen den katalytischen Gruppen und den zu spaltenden Resten.

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Abb.1
Spezifität der Hydrolyse

Schematische Darstellung der hydroytischen Spaltung einer β(1→4)-glycosidischen Bindung zwischen dem vierten und fünften Kettenglied eines Polysaccharids durch Lysozym. (Um die Abbildung übersichtlicher zu machen, wurden die Substituenten an den Kohlenstoffen C2, C3 und C5 weggelassen - die Monosaccharideinheiten sind als einfache, nummerierte Sechsringe dargestellt.)

Abb.2
Strukturelle Voraussetzungen

Die einzigen Aminosäureseitenketten im katalytischen Zentrum, die in der Nähe der glycosidischen Bindung liegen, sind die Carboxy-Gruppen von Glu35 und Asp52. Asp52 (blau) ist in einer polaren Region im Molekül gelegen, was die Aufnahme von Wasserstoff in einem Netz von Wasserstoff-Brücken ermöglicht. Glu35 (rot) befindet sich in der unpolaren Region (PDB-Code: 1JEF). → Ausgangsposition

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