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Lysozym

Vorgänge bei der Hydrolyse durch Lysozym

Abb.1
Lysozym mit Substrat

Schematische Darstellung der Position eines Substrates im aktiven Zentrum von Lysozym. Asp52 (rot) und Glu(35) bilden dabei eine Art Klammer um die zu spaltende glycosidische Bindung des Substrates.

Abb.2

1. Die Carboxy-Gruppe von Glu35 gibt ein H + an das glycosidische Sauerstoff-Atom zwischen dem vierten und fünften Rest ab. Dieser Transfer spaltet die glycosidische Bindung. Es handelt sich dabei um eine allgemeine saure Katalyse, da kein freies Proton, sondern eine funktionelle Gruppe als Protonendonor fungiert.

Abb.3
Molekülanimation des Übergangs Sessel - Halbsessel
© Wiley-VCH

2. Es entsteht ein Carbenium-Ion, d.h. das C1-Atom am vierten Ring trägt eine positive Ladung. Weil ein Teil dieser positiven Ladung am Ring-Sauerstoff hängt, spricht man auch von einem Oxocarbenium-Ion. Dieser Übergangszustand wird nur vorübergehend eingenommen. Er wird sowohl durch das negativ geladene Asp52 stabilisiert, als auch durch eine Konformationsänderung des Zuckerringes. GlcANc passt am besten in die Substrattasche des Lysozyms, wenn sich seine Konformation von der Sesselform in die Halbsessel-Form verwandelt. In dieser Halbsessel-Konformation kann sich die positive Ladung des Carbenium-Ions besser bis zum Ring-Sauerstoff verteilen, da sich beide Atome jetzt in einer Ebene befinden.

3. Das NAG-Dimer (GlcNAc-GlcNAc) aus dem fünften und sechsten Rest diffundiert weg.

4. Das Carbenium-Ion des Übergangszustandes reagiert mit einer OH-Gruppe; bzw. mit H2O aus dem Lösungsmittel. Die Carboxy-Gruppe des Glu35 wird protoniert und das NAG-Tetramer (GlcNAc-GlcNAc-GlcNAc-GlcNAc) aus dem ersten bis vierten Rest diffundiert ebenfalls weg.

5. Das aktive Zentrum ist wieder frei und das Enzym bereit für eine neue Katalyse.

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