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Glycogen-Phosphorylase

Glycogen-Phosphorylase

Nomenklatur

  • Transferasen E.C. 2.-.-.-
  • Transfer von Phosphat-Resten E.C. 2.7.-.-.
  • Akzeptor ist Alkohol-Gruppe E.C. 2.7.1.-
  • Glycogen-Phosphorylase E.C. 2.4.1.1 (PYGB-Protein aus Homo sapiens; Swiss-Prot Code: P11216); Homodimer; jedes Monomer besteht aus 842 Aminosäuren und besitzt eine molekulare Masse von 96.565 Da.

Allgemeine Reaktion

Die Glycogen-Phosphorylase kontrolliert den ersten Schritt beim Glycogen-Abbau. Das Enzym baut Glycogen vom nicht reduzierenden Ende her ab; durch Phosphorolyse wird die α (1→4)-Bindung des Glycogens gespalten, es entsteht α-D-Glucose-1-phosphat.

Ähnlich wie bei der Hydrolyse durch Lysozym, entsteht beim Glycogen-Abbau durch die Glycogen-Phosphorylase vermutlich zunächst ein Enzym/PLP1)/Phosphat/Glycogen-Komplex und dann ein abgeschirmtes Oxonium-Ion. Die Bindungsspaltung mit nachfolgender Bildung eines Oxonium-Ions kommt durch Säurekatalyse zustande. Das Oxonium-Ion reagiert anschließend unter Retention der Konfiguration mit Phosphat zu α-D-Glucose-1-phosphat. Das Enzym benötigt für seine Aktivität das Coenzym Pyridoxalphosphat (PLP), das mit dem Enzym über eine Schiff'sche Base mit der Seitenkette der Aminosäure Lys680 verbunden ist (PLP-E).

Abb.1
Glycogen-Abbau: Wirkung der Glycogen-Phosphorylase

PLP: Pyridoxalphosphat

R-O-PO3H: Glycogen-Phosphorylase-PLP-Intermediat (PLP-E)

Die Glycogen-Phosphorylase war das erste Enzym, anhand dessen die Regulation von Enzymen durch kovalente Modifikation näher untersucht wurde. Carl und Gerty Cori bekamen zusammen mit B.A. Houssay 1947 hierfür den Nobelpreis für Physiologie und Medizin ("Cori"-Cyclus"). Ihre Arbeiten über die Regulation der katalytischen Konversion von Glycogen ermöglichten danach die enzymatische Katalyse von Glycogen und Stärke in vitro. Die Glycogen-Phosphorylase kommt in zwei Formen vor: in einer a-Form (benötigt kein AMP, um aktiv zu sein) und in einer b-Form (benötigt AMP, um aktiv zu sein). Die beiden Formen werden auch Glycogen-Phosphorylase a und b genannt. Edwin Krebs und Edmond Fischer zeigten 1959, dass der Unterschied zwischen der inaktiven und aktiven Form in der Phosphorylierung eines einzigen Serin-Restes (Ser14) liegt. Die Phosphorylierung von Ser14 erfolgt als Reaktion auf hormonelle oder nervöse Stimulation der Zelle. Die Dephosphorylierung des Ser14 erfolgt durch das Enzym Phosphoprotein-Phosphatase I.

Weiterführende Informationen

Mehr zur Glycogen-Phosphorylase.

1)PLP: Pyridoxalphosphat
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