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Kinetik der Enzymhemmung

Unkompetitive Hemmung

Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums, aber nur, wenn bereits ein Substrat an das Enzym gebunden ist.

Abb.1
Reaktionsschema

Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums, aber nur, wenn bereits ein Substratmolekül an das Enzym gebunden ist. Dadurch kommt es zu einer reversiblen Konformationsänderung und Inaktivierung des Enzyms.

Abb.2
Flash-Animation der unkompetitiven Hemmung

Die Maximalgeschwindigkeit υ max und der K M Wert werden vermindert, aber das Verhältnis υ max K M bleibt konstant.

Formel zur Berechnung der Reaktionsgeschwindigkeit bei der unkompetitiven Hemmung:

υ= V[S] K m +(1+ [I] K iu )[S]

In der direkten Darstellung ist die Steigung des Anstieges der Hyperbeln bei geringen Substratkonzentrationen in Anwesenheit und Abwesenheit des Hemmstoffes gleich, bei höheren Konzentrationen streben die Kurven nach unterschiedlichen Sättigungswerten. Die doppelt-reziproke Darstellung ergibt parallele Geraden. Im direkt-linearen Diagramm streben die Schnittpunkte senkrecht nach unten.

Hinweis
Dieser Typ der Enzymhemmung kommt selten vor.
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