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Enzyme

Das aktive Zentrum eines Enzyms

Abb.1

Die definierte Anordnung der Atome im aktiven Zentrum definiert die Bindungsspezifität des Enzyms. Das aktive Zentrum stellt dabei allerdings nur einen relativ kleinen Teil des Enzymmoleküls dar, d.h. die meisten Aminosäurereste des Enzyms kommen gar nicht mit dem Substrat in Kontakt. Das aktive Zentrum eines Enzyms ist eine 3D-Einheit aus verschiedenen Abschnitten der Polypeptidkette; dabei gehen weit auseinander liegende Reste oft engere Wechselwirkungen ein als nahe zusammenliegende Reste.

Die Bindung des Substrates an das Enzym erfolgt durch schwache Kräfte. Im Enzym-Substrat-Komplex sind folgende Wechselwirkungen vorhanden:

  • kovalente Wechselwirkungen
  • nicht-kovalente Wechselwirkungen: elektrostatische Bindung Wasserstoff-Brückenbindung (bedingt hohe Spezifität des Enzyms für sein Substrat, da gerichtet!)Van-der-Waals-Kräfte (nur wichtig bei komplementärer, räumlicher Zusammenlagerung vieler Atome im Enzym und Substrat) hydrophobe Wechselwirkungen

Das aktive Zentrum ist außerdem höhlen- oder spaltförmig und enthält polare und unpolare Teile.

  • Unpolare Teile: verbessern die Substratbindungverhindern das Eindringen von Wasser
  • Polare Teile:reaktive Gruppen im polaren Anteil des aktives Zentrums können spezielle Eigenschaften annehmenpolare Gruppen sind dem Wasser (der Umgebung) abgewandt
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