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Chemi- und Biolumineszenz

Die Superfamilie der Glühwürmchen (Firefly) - Luciferasen

Im Laufe der letzten Jahre und mit dem Fortschreiten der molekularbiologischen Methoden wurden immer mehr Proteine entdeckt, die erstaunliche sequenzielle und strukturelle Ähnlichkeiten zu der Luciferase von Photinus pyralis aufweisen. Dazu gehören Enzyme, die an der Biosynthese von Antibiotika wie Gramicidin, Penicillin oder Tyrocidin beteiligt sind, Enzyme, die zur Verteidigung der Pflanzen gegen Pathogene gehören, und Enzyme, die die Biodegradation von halogenisierten Aromaten katalysieren. Auch die Fettsäuren-CoA-Ligase, die Acetat-CoA-Ligase, die 4-Coumarat-Ligase und AngR, ein DNA-bindendes und die Transkription regulierendes Protein, sind verwandt. All diesen so unterschiedlich wirkenden Enzymen gemeinsam ist ihr Katalyseweg: die Adenylierung eines Carbonsäure-Substrates unter Verwendung von Mg2+-ATP1) und einem Elektronenakzeptor, unter Bildung von AMP2). Als Akzeptor zur Verdrängung des AMP wird häufig CoA oder ein Schwefelrest verwendet; dies ist bei der Luciferase nicht der Fall. Allerdings lässt sich experimentell die Lichtemission der Luciferase durch Zugabe von CoA steigern.

Abb.1

Ausschnitt aus einer Luciferase-Alignmentanalyse auf dem Blast-Server der NCBI-Homepage. Der schwarze Balken repräsentiert die Proteinsequenz der Luciferase von Photinus Pyralis (ca. 500 AA) und die roten Balken darunter geben Proteine mit ähnlicher Sequenz an. FAA1 beispielsweise (vierter Balken von oben) bezeichnet eine Fettsäure-CoA-Ligase.

1)ATP: Adenosin-triphosphat
2)AMP: Adenosin-monophosphat
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