Katalytischer Mechanismus der Alkohol-Dehydrogenase (ADH)

Abb.1

Das Enzym besteht aus zwei Untereinheiten, die jeweils ein aktives Zentrum enthalten. Im aktiven Zentrum ist das Coenzym NADH gebunden. Das aktive Zentrum der ADH enthält ein Zink-Ion, das an die Schwefel-Atome zweier Cystein-Reste und das Stickstoff-Atom eines Histidin-Restes gebunden ist. Zn²⁺polarisiert die Carbonyl-Gruppe des Substrats und stabilisiert so den Übergangszustand bei der Katalyse.

Abb.23D-Model der Alkohol-Dehydrogenase Die interaktive 3D-Darstellung zeigt die beiden Untereinheiten, in denen jeweils ein Molekül des Coenyzms NADH gebunden ist (PDB-Code: 3HUD). Zurück zur Anfangsdarstellung.

Das Enzym ist ein gutes Beispiel für eine ganze Klasse von Oxidoreduktasen, die NAD⁺ als Cofaktor benutzen und strukturelle Ähnlichkeiten im katalytischen Zentrum besitzen.