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Alkohol und Alkohol-Dehydrogenase

Katalytischer Mechanismus der Alkohol-Dehydrogenase (ADH)

Abb.1
Katalytische Reaktion der Alkohol-Dehydrogenase

3D-Model der Alkohol-Dehydrogenase

Hinweis
Die Steuerung der Animationen erfolgt über die markierten Stellen im Text.
Mouse
Abb.2
3D-Model der Alkohol-Dehydrogenase

Die interaktive 3D-Darstellung zeigt die beiden Untereinheiten, in denen jeweils ein Molekül des Coenyzms NADH gebunden ist (PDB-Code: 3HUD).

Das Enzym besteht aus zwei Untereinheiten, die jeweils ein aktives Zentrum enthalten. Im aktiven Zentrum ist das Coenzym NADH gebunden. Das aktive Zentrum der ADH enthält ein Zink-Ion (Farbe: cyan), das an die Schwefel-Atome zweier Cystein-Reste und das Stickstoff-Atom eines Histidin-Restes gebunden ist. Zn2+ polarisiert die Carbonyl-Gruppe des Substrats und stabilisiert so den Übergangszustand bei der Katalyse.

Rotationssteuerung
Rotation an aus

Das Enzym ist ein gutes Beispiel für eine ganze Klasse von Oxidoreduktasen, die NAD+ als Cofaktor benutzen und strukturelle Ähnlichkeiten im katalytischen Zentrum besitzen.

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