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Vitamin A: Einbindung in den Stoffwechsel

Retinoidbindungsproteine

Vitamin A ist in vivo entweder an einen Rezeptor oder an ein bestimmtes Retinoid-Bindungsprotein gebunden; ein Beispiel dafür ist all-trans-Retinol, das im Blut gebunden an das Retinolbindungsprotein (RBP) zirkuliert. Intrazellulär und besonders in extrazellulären Kompartimenten wurden mittlerweile eine ganze Reihe verschiedener Retinoidbindungsproteine entdeckt, die alle mit unterschiedlichen chemischen und isomeren Vitamin-A-Derivaten interagieren. In der Zelle ist es an eines der beiden Isoformen des zellulären Retinolbindungsproteins (CRBP-I und CRBP-II) gebunden. Die all-trans-Retinsäure dagegen ist intrazellulär an eine der beiden Isoformen des zellulären Retinsäurebindungsproteins (CRABP-I und CRABP-II) gebunden. Das Sehpigment 11-cis-Retinal und sein Vorläufermolekül 11-cis-Retinol sind im Auge an das Retinalbindungsprotein (CRALBP) gebunden. Im extrazellulären Raum zwischen dem Pigmentepithel und den Photorezeptorzellen ist ein weiteres Retinoid-bindendes Protein, das Interphotorezeptor-Retinoid-bindende Protein (IRBP) vorhanden.

Die Funktion der Retinoid-bindenden Proteine ist die Stabilisierung und Solubilisierung ihrer hydrophoben und instabilen Liganden. Sie dienen deren Transport, dem Metabolismus und der Ausübung der biologischen Aktivität. Für die Interaktion der Liganden mit ihren Bindungsproteinen gibt es zwei verschiedene Modelle.

Tab.1
Eigenschaften einiger Retinoid-bindender Proteine
ProteinFamilieMolekulargewichtLigandKd in nMBindungsstellen
RBPLipocalin21,0all-trans-Retinol201
CRBP-Iintrazelluläre Lipidbindungsproteine (iLBP)15,0all-trans-Retinolall-trans-Retinal< 10-501
CRBP-IIiLBP15,0all-trans-Retinolall-trans-Retinal ~ 100 x Kd von CRBP-I1
CRABP-IiLBP14,0all-trans-Retinsäure0,061
CRABP-IIiLBP14,0all-trans-Retinsäure0,131
CRALBP-36,011-cis-Retinol11-cis-Retinal~ 151
IRBP-136,0all-trans-Retinol11-cis-Retinal50-1003
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