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Vitamin A: Funktion im Organismus

Bakteriorhodopsin

Struktur und Funktion

Bakteriorhodopsin ist ein 26 kDa-Membranprotein, das als alleiniges Protein in den violetten Membranbereichen (Purple Spots) von Halobacterium salinarium (früher genannt Halobacterium halobium) vorkommt. H. salinarium ist ein Archebakterium, das hohe Konzentrationen von Kochsalz (4,3 M) benötigt und deshalb beispielsweise in natürlichen Salzseen vorkommt. Außerdem wurden Bakterien im Meerwasser entdeckt, die Energie für zelluläre Vorgänge ebenfalls durch lichtangetriebende Protonenpumpen (Rhodopsin) beziehen1).

Die Struktur von Bakteriorhodopsin wurde 1975 von Henderson und Unwin durch elektronenmikrosokopische Untersuchungen der Purple Spots aufgeklärt. Dies wurde dadurch erleichtert, dass Bakteriorhodopsin-Moleküle in der Natur als 2D-Kristalle vorkommen. So konnten Kristalle mit bis zu 1 μm im Durchmesser isoliert werden.

Bakteriorhodopsin gehört zu den 7-TM-Rezeptoren und besteht demnach aus sieben transmembranären Helices, die sich in mehr oder weniger rechtem Winkel zur Membran befinden (Struktur des Bakteriorhodopsins). Das Molekül wandelt Sonnenenergie in elektrochemische Energie in Form eines transmembranären Gradienten um, der Protonen vom Cytoplasma nach außen befördert und so von der Zelle zur Herstellung von ATP2) aus ADP3) genutzt wird. Bei den Halobakterien ist die Protonenpumpe direkt mit dem Fortbewegungsapparat gekoppelt. Das Chromophor ist Retinal, das als protonierte Schiff'sche Base an das Lys216 gebunden ist. Nachdem das Retinal durch ein Photon angeregt worden ist, entstehen eine Reihe von Intermediärprodukten. Bakteriorhodopsin ändert seine Farbe von Violett nach Blau (625 nm), dann zu Rotblau (520 nm), nach Gelb (412 nm), nach Blau (640 nm) und zurück zu Violett. Der gesamte Zyklus dauert etwa 10 ms. Im Einzelnen:

  1. Das all-trans-Retinal wird bei 570 nm durch Photonen in die isomere 13-cis-Form (= K160) mit einem Absorptionsmaximum von 610 nm (rot) umgewandelt.
  2. Die protonierte 13-cis-Form wird gebildet.
  3. M412 wird gebildet (= deprotonierte 13-cis-Form).
  4. Die Schiff'sche Base wird reprotoniert (N520) und zur all-trans-Form isomerisiert.

Der Protonentransport könnte dabei folgendermaßen ablaufen:

  1. Protonentransfer von der Schiff'schen Base auf Asp85.
  2. Protonentransfer von Asp96 auf die Schiff'sche Base und vom Asp85 aus der Zelle hinaus.
  3. Protonentransfer vom Cytoplasma auf Asp9.

Bakteriorhodopsin in der Nanotechnik

Als biologisches Flip-Flop mit optischen Ein- und Ausgangssignalen ist Bakteriorhodopsin auch für den Bau von Speichern interessant. Während in den letzten Jahren die biotechnologischen Voraussetzungen geschaffen wurden, Bakteriorhodopsin als technisches Material einsetzen zu können, wird derzeit die Systemintegration dieses neuen Materials in anwendungsreife, optische Systeme in Angriff genommen, so z.B. in einen Prototyp eines Systems zur zerstörungsfreien Materialprüfung oder in ein Display zur Darstellung von Information.

1)Béjà, O.; Aravind, L.; Koonin, E. V.; Suzuki, M. T.; Hadd, A.; Nguyen, L. P.; Jovanovich, S. B.; Gates, C. M.; Feldman, R. A.; Spudich, J. L.; Spudich, E. N.; DeLong, F. E. (2000): Bacterial Rhodopsin: Evidence for a New Type of Phototrophy in the Sea. In: Science. 289 (5486) , 1902-1906
2)ATP: Adenosin-triphosphat
3)ADP: Adenosin-diphosphat
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