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Viren

Viroide und Prionen

Viroide und Prionen gehören nicht zu den Viren. Im Gegensatz zu Viren (Nucleinsäure-Protein-Komplex) bestehen sie nur aus Nucleinsäure (Viroid) oder Protein (Prion).

Viroide

Viroide sind die kleinsten bekannten Krankheitserreger, die ausschließlich höhere Pflanzen infizieren und dort z.T. schwere Symptome wie Wachstumshemmung, Vergilbung der Blätter, Reduktion der Blüten- bzw. Fruchtbildung etc. bewirken. Sie bestehen aus einer einzelsträngigen, zirkulären relativ kurzen RNA mit einer Länge von 150 bis 380 Nucleotiden, aber anders als Viren haben Viroide keine Proteine. Aufgrund ausgeprägter Sequenzkomplementarität kommt es über weite Strecken zu intramolekularen Basenpaarungen, die die RNA zum Stäbchen formen. Viroide sind für ihre Replikation vollständig vom enzymatischen System ihrer Wirtspflanzen abhängig. Der Mechanismus der Pathogenese (Krankheitsentstehung) ist noch rätselhaft. Weltweit sind mehr als 20 Viroid-Spezies bekannt, die überwiegend kommerziell wichtige Nutzpflanzen, die in Monokultur gezogen werden, befallen - typische Beispiele sind das Kartoffelspindelknollen-Viroid, das u.a. Kartoffeln und Tomaten befällt.

Viroide werden in zwei Klassen unterteilt:

  • Pospiviroidae (potatoe spindle virus), die im Kern replizieren.
  • Avsunviroidae (avocado sun blotch viroid), die im Chloroplasten der Pflanzenzellen replizieren.

Prionen

Mouse
Abb.1
Mittels NMR-Spektroskopie ermittelte 3D-Struktur des humanen PrP 90-230

pdb-Code: 1QM0

Der Entdecker der Prionen, Stanley Prusiner, definierte diese als "proteinaceous infectious particles which resist inactivation by procedures that modify nucleic acids".

Ein Prion ist eine anomale Form eines natürlich vorkommenden Sialoglycoproteins, das z.B. für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE1) (Rinderwahnsinn) beim Rind oder Scrapie bei Schafen verantwortlich ist. Die normale Form des Proteins, das hauptsächlich auf der Oberfläche von Neuronen zu finden ist, wird mit PrP oder PrP c (normal cellular prion protein) bezeichnet. Die infektiöse Form wird PrP sc (infektiöses Scrapie-Protein) oder PrP* genannt.

PrPsc unterscheidet sich vom normalen PrP-Protein nur durch seine Konformation, chemisch sind die beiden Proteine identisch. Allerdings hat PrPsc eine Reihe ungewöhnlicher Eigenschaften:

  • PrPsc ist extrem resistent gegen Proteasen oder Hitze- oder Säuredenaturierung.
  • PrPsc interagiert mit PrPc und induziert dessen Umlagerung in PrPsc. Damit ist PrPsc ein sich selbst propagierendes und infektiöses Protein (es löst also regelrecht einen Dominoeffekt aus).
  • Prionen können vererbt oder auch durch eine Infektion erworben werden.

Prionen sind nicht mit Nucleinsäure assoziiert und daher als selbst-replikative Proteine anzusehen. Auf molekularer Ebene wird vermutet, dass die infektiöse Prion-Form in der Lage ist, die normalen α-helicalen Proteine in infektiöse Prionen mit β-Faltblatt-Konformation umzuwandeln, die eine hohe Tendenz zur Aggregation aufweisen. Hohe Konzentrationen an PrPsc lassen im Gehirn Ablagerungen und auch schwammartige Löcher entstehen, die der Krankheit den Namen spongiforme Enzephalopathie einbrachte.

1)BSE: bovine spongiforme Enzephalopathie
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