zum Directory-modus

Protein-DNA-Wechselwirkungen

Zif268

Das Protein Zif268 stellt einen Teil des Transkriptionsfaktors TFIIIA dar und weist gleich drei klassische Zinkfinger-Motive auf. TFIIIA ist beispielsweise bei der Transkription der 5S-RNA in Xenopus-Oocyten (befruchtete Froscheier) aktiv und setzt sich aus 344 Aminosäuren zusammen. Diese sind in neun sich wiederholende Sequenzen aus jeweils ca. 30 Aminosäuren einteilbar. Jede Sequenz entspricht einem Zinkfinger-Motiv. Alle Zinkfinger-Motive enthalten zwei um 3-5 Aminosäuren auseinander liegende Histidin-Reste sowie zwei um 2-4 Aminosäuren auseinanderliegende Cysteine. Diese Histidin- und Cystein-Reste komplexieren zusammen ein Zink-Kation.

Die drei Zinkfinger-Motive des Zif268 sind zwar nicht identisch, entsprechen aber alle dem gleichen Bauprinzip: In der Haarnadel-förmigen, N-terminal gelegenen β-Faltblatt-Struktur sind die beiden Cystein-Reste enthalten, die zwei Histidine finden sich in der C-terminalen α-Helix-Struktur. Faltblatt- und Helixteil eines Zinkfinger-Motivs sind über zwei Aminosäuren verknüpft, zwei Zinkfinger-Motive sind über vier aneinander gereihte Aminosäuren verbunden. Die Unterschiede der drei Zinkfinger-Motive resultieren aus den möglichen Kombinationen der 12 Aminosäuren, die zwischen den Histidin- und Cystein-Liganden liegen. Ist TFIIIA aktiv, findet sich Zif268 eingebettet in die große Furche der B-DNA. Hier bildet das zweite Zinkfinger-Motiv die stärksten Wechselwirkungen mit der DNA aus, wobei fünf Aminosäuren (2 Arg, Ser, 2 His) mit der DNA in Interaktion stehen. Zwischen der Aminosäure Arginin und der Base Guanin sind dabei die stärksten Wechselwirkungen zu beobachten.

Mouse
Abb.1
Zif268
Abb.2
Zif268 als 3D-Modell

Zif268 umfasst drei Zinkfinger-Motive. In der animierten 3D-Darstellung ist Zif268 (hellblau) um einen DNA-Abschnitt gewunden.

Ergänzende Informationen

In der Lerneinheit "Prokaryontische Genregulation" befinden sich zusätzliche Infos zum Zinfinger-Protein.

Seite 15 von 17