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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Die Probe-Helix

Hinweis
Die Bezeichnung Probe-Helix ist ein eher alter Begriff, der sich auch in der aktuellen Literatur nur selten findet. Eine Aufteilung der verschiedenen DNA-Protein-Wechselwirkungen erfolgt hier über die unterschiedlichen Bindungsmotive:
  • Helix-Loop-Helix-Motive,
  • Helix-Turn-Helix-Motive,
  • Leucin-Zipper-Motive,
  • β-Faltblätter,
  • Zinkfinger-Motive.

Eukaryontische Transkriptionsfaktoren, die eine α-Helix zur DNA-Erkennung verwenden, wie zum Beispiel die Proteine der Leucin-Zipper und der Homeodomäne, haben ähnliche Eigenschaften in der Aminosäure-Sequenz der DNA-bindenden Helix und auch in der Art der Wechselwirkung zwischen α-Helix und DNA.

Diese Faktoren besitzen stets eine α-Helix aus jeweils 12 Aminosäuren mit auffallend ähnlichen Eigenschaften. Diese DNA-bindenden Helix bezeichnet man als Probe-Helix. In allen Fällen lassen sich die Wechselwirkungen in zwei Bereiche teilen: Positiv geladene Arginin- oder Lysin-Reste an den Positionen 7, 9, 11 und 12 des C-Terminus der Helix kontaktieren Phosphat-Gruppen über ein sterisches Muster. Der N-Terminus interagiert spezifisch mit den Basen der DNA über die Reste an den Positionen 1, 4, 5 und 8. Die Aminosäure in Position 1 ist dabei am wichtigsten für die sequenzspezifische Erkennung der DNA.

Ein entsprechendes Muster gleicher oder ähnlicher Aminosäuren wurde in der DNA-bindenden Domäne vieler (zumeist eukaryontischer) Transkriptionsfaktoren gefunden. Dazu gehören Mitglieder folgender Familien:

  • TEA-Familie,
  • Myc-Typ,
  • bHLH-Familie,
  • MADS-Familie,
  • Ets-Familie und
  • OmpR-Familie aus Prokaryonten.

Man kann also durchaus von dem wichtigsten Grundprinzip der DNA-Protein-Wechselwirkungen sprechen, das sich durch die Evolution erhalten hat. Bei genauerer Analyse der verschiedenen Motive fällt auf, dass alle Motive bis auf das TATA-Box-bindende Protein eine Probe-Helix besitzen. Dieser Begriff wird daher heute nicht mehr verwendet und ist durch andere, präzisere Bezeichnungen ersetzt worden.

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