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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Der bakterielle Transkriptionsfaktor OmpR

OmpR gehört zur großen Familie der allosterischen Regulatoren, also zu einer Familie von Proteinen, die auf Änderungen der Umgebung wie Stoffkonzentration oder Temperatur mit einer Konformationsänderung reagieren. Allein in E. coli gibt es mindestens 15 weitere Proteine, deren Aminosäure-Sequenzen eine starke Ähnlichkeit zu OmpR besitzen. Damit gehören die OmpR-ähnlichen Proteine zu den wichtigsten Transkriptionsregulatoren.

Der innere hydrophobe Kern dieser Proteine lässt sich in zwei verschiedene Regionen aufteilen. Eine Region ist an der Interaktion zwischen dem N-terminalen 4-strängigen β-Faltblatt und der α-helicalen Subdomäne beteiligt, die andere Region kommt innen in der α-helicalen Subdomäne vor. Hydrophobe Reste, die am erstgenannten hydrophoben Kern beteiligt sind, halten die räumliche Anordnung des N-terminalen 4-strängigen β-Faltblatts im Bezug auf die α-helicale Subdomäne aufrecht. Diese Strukturen sind innerhalb der Familie stark konserviert. Auch einige konservierte hydrophobe Reste an α3 und β6 beteiligen sich an diesen hydrophoben Interaktionen. Andere konservierte hydrophobe Reste, welche auf der α-Helix lokalisiert sind, bilden den hydrophoben Kern.

Mutationsexperimente haben gezeigt, dass ein Rest im α3-α5-loop für OmpR notwendig ist, um an die DNA zu binden. Ferner wurde über Schutzexperimente (DNA-Verdau in Footprint-Analysen) gezeigt, dass diese Region tatsächlich an der DNA-Bindung beteiligt ist.

Mit Hilfe der RASMOL-Darstellung können Sie die Details in der Abbildung erkennen.

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Abb.1
Die DNA-bindende Domäne des OmpR aus E. coli

OmpR reguliert die Transkription der Membran-Porin- kodierenden Gene ompC und ompF.

Abb.2
Die Probe-Helix als 3D-Modell

OmpR-DNA-Bindedomäne, PDB-Code: 1opc

Abb.3
Die Probe-Helix als Stereoaufnahme
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