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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Das Leucin-Zipper-Motiv

Das Wort zipper kommt aus dem Englischen und heißt übersetzt Reißverschluss. Diese Bezeichnung geht aus der Strukturbeschreibung bestimmter Proteine hervor. Bei diesen Proteinen treten in einem Abschnitt mit α-helicaler Struktur in regelmäßigen Abständen Leucin-Reste auf. Alle Leucine finden sich auf einer Seite der Helix, ihre hydrophoben Reste weisen alle in die gleiche Richtung und sehen damit aus wie Reißverschlusszähne, die auf einer Naht sitzen. Diesen Teil der Proteine bezeichnet man als Dimerisierungsdomäne, denn wenn zwei Leucin-Zipper aufeinander treffen und sich die Leucin-Einheiten verzahnen, sind diese Wechselwirkungen so stark, dass sich Homo- und Heterodimere bilden. Die Dimerisierungsdomänen der beiden Dimerbausteine sind häufig leicht umeinander gewunden.

Des Weiteren weisen die Leucin-Zipper-Motive eine DNA-Bindedomäne auf. Das Protein trägt hier ungewöhnlich viele basische Aminosäuren (z.B. Arginin, Lysin), die mit den DNA-Basen in starke Wechselwirkungen treten können.

Leucin-Zipper-Dimere fungieren als Transkriptionsfaktoren. Während an den Dimerisierungsdomänen die beiden beteiligten Proteine zusammenhaften, können ihre zangenförmig auseinander stehenden DNA-Bindedomänen die zu exprimierende DNA-Sequenz umklammern und über polare Wechselwirkungen binden.

Zusätzlich kann ein Leucin-Zipper-Motiv eine Transaktivierungsdomäne besitzen. Durch die Übertragung von Phosphat-Gruppen auf entsprechende Aminosäuren kann die Aktivität des Transkriptionsfaktors gesteuert werden.

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Abb.1
Leucin-Zipper
Abb.2
Leucin-Zipper als Modell
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