zum Directory-modus

Protein-DNA-Wechselwirkungen

Der Lambda-Repressor

Der Lambda-Repressor (λ-Repressor) ist ein Protein, das von dem Phagen λ1) gebildet wird. Der Repressor besteht aus zwei Domänen: die N-terminale Domäne ist für die Bindungsfähigkeit an die DNA verantwortlich, während die C-terminale Domäne die spezifische Anlagerung zweier Repressor-Moleküle zu einem Dimer ermöglicht. Beide Domänen haben jeweils eine Länge von etwa 100 Aminosäuren und sind über einen Stiel verbunden, der aus weiteren 30 Aminosäuren besteht.

Die N-terminale Domäne setzt sich aus fünf α-Helices zusammen. Zwei dieser Helices bilden das Helix-Turn-Helix-Motiv: Eine der beiden, die so genannte Erkennungshelix, ragt aus dem Protein heraus und bindet in der großen Furche der DNA. Die Bindung kommt über Wasserstoff-Brücken zwischen den Aminosäureresten des Repressors und den Basen und Phosphat-Gruppen der DNA zustande. Die andere Helix liegt quer über diesem Komplex. Die Spezifität der Reaktion wird dadurch erhöht, dass der λ-Repressor stets als Dimer an die DNA bindet. Der Abstand der beiden Erkennungshelices im Dimer entspricht dabei exakt der Ganghöhe von B-DNA. So kommen beide Helices in aufeinander folgenden großen Furchen der DNA zu liegen.

Bitte klicken Sie zum Abspielen des Tutorials auf das linke Bild!

Mouse
Abb.1
Der Lambda-Repressor

Der Lambda-Repressor: ein Dimer mit zwei Helix-Turn-Helix-Motiven. Die beiden α-Helices (rot) werden durch den β-Turn (gelb) verbunden.

Abb.2
Der Lambda-Repressor als Modell
1)Ein Phage ist ein Virus, das sich in einem Bakterium vermehrt (virus lat. "Gift", phagein griech. "fressen").
Seite 9 von 17