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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Das Helix-Turn-Helix-Motiv

Aus der Kombination von verschiedenen Sekundärstruktur-Elementen wie α-Helices oder β-Faltblättern erhält man eine Supersekundärstruktur. Sind diese Sekundärstrukturen in unterschiedlichen Proteinen stets in ähnlicher Weise angeordnet, so spricht man von einem Motiv. Das Helix-Turn-Helix-Motiv setzt sich aus zwei α-Helices zusammen, die über einen kurzen Stiel aus Aminosäuren verbunden sind. Die Bindung an die DNA erfolgt durch die Erkennungshelix, die aus dem eigentlichen Protein herausragt. Die Aminosäurereste wechselwirken mit den DNA-Basen und dem Zuckerphosphat-Rückgrat und ermöglichen so eine sequenzspezifische Bindung. Da der Komplex aus Erkennungshelix und DNA sehr labil ist, legt sich die zweite Helix in rechtem Winkel darüber und stützt so die empfindliche Struktur. Die beiden Helices werden in dieser Form fixiert, da sie an den Kontaktstellen Aminosäuren mit hydrophoben Resten aufweisen. Eine solche Anordnung dient also einerseits der Stabilität des Protein-DNA-Komplexes, andererseits wird die Spezifität der Reaktion erhöht, da beide Bindungspartner eine ganz bestimmte räumliche Struktur aufweisen müssen.

Das Helix-Turn-Helix-Motiv ist in verschiedenen Proteinen verwirklicht. Man findet es in vielen prokaryontischen Repressor-Molekülen und in Calcium-bindenen Proteinen.

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Abb.1
Helix-Turn-Helix

Die beiden α-Helices (rot) sind über einen β-Turn aus Aminosäuren (gelb) verbunden.

Abb.2
Das HTH-Motiv als Modell
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