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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Das Catabolite Activator Protein

CAP (catabolite activator protein) ist ein Protein, welches in Bakterien die Regulation des Zuckerstoffwechsels bestimmt. In seiner aktiven Form liegt es als Komplex mit cAMP vor.

Viele Bakterien können unterschiedliche Zucker in ihrem Stoffwechsel verwerten. Hierbei ist Glucose derjenige Zucker, der der Zelle die effizienteste Nutzung garantiert. Ist der Glucosespiegel in der Umwelt niedrig, so wird ein Enzym aktiviert, welches cAMP synthetisiert. Die Konzentration von CAP-cAMP-Komplexen ist deshalb hoch. Die Bindung dieser Komplexe an die DNA bedingt eine erhöhte Produktion von Genprodukten, welche die Verwertung anderer Zucker wie Lactose oder Galactose gewährleisten. Bietet man derselben Zelle jetzt Glucose an, so wird das cAMP-bildende Enzym inaktiviert. Da damit der cAMP-Spiegel fällt, wird auch die Konzentration von aktiven CAP-cAMP-Komplexen geringer. Als Folge können nun keine überflüssigen Lactose- oder Galactose-verwertenden Enzyme mehr produziert werden.

CAP liegt als Dimer vor. Jedes dieser Dimere besteht aus zwei Domänen. Die N-terminale Dömane ist für die Dimerisierung und die Bindung von cAMP verantwortlich. Die C-terminale Domäne erkennt und bindet an bestimmte DNA-Sequenzen. Wie beim Lambda-Repressor besteht auch hier die Erkennungsstruktur aus einem Helix-Turn-Helix-Motiv. Die Bindung von CAP an die DNA bewirkt, dass die Anheftung der RNA-Polymerase erleichtert wird. Dies könnte dadurch unterstützt werden, dass CAP die DNA um einen Winkel von mindestens 90° verbiegt.

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Abb.1
CAP

Das Protein CAP beinhaltet zwei Helix-Turn-Helix-Motive. Die α-Helices (rot) sind über einen β-Turn (gelb) verbunden.

Abb.2
CAP an DNA als Modell
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