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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Die β-Faltblatt-Stuktur

Das β-Faltblatt stellt, ebenso wie die α-Helix, eine Sekundärstruktur dar und ist nach ihrem Erscheinungsbild, einem Zickzack-förmig gefalteten Blatt Papier, benannt. Sie tritt auf, wenn mindestens zwei Rückgrate gestreckter Proteinabschnitte in unmittelbare Nähe gelangen und sich Wasserstoff-Brücken zwischen Sauerstoff- und Wasserstoff-Atomen ausbilden. Die Rückgrate (backbone) richten sich dabei zu einer (aufgrund der Bindungswinkel) treppenförmigen Plattform aus, während die Seitenreste der Aminosäuren in beidseitig abwechselnder Folge senkrecht von der Faltblatt-artigen Ebene abstehen. Der Abstand zweier Wiederholungseinheiten beträgt ca. 0,7 nm. An der Bildung von β-Faltblatt-Strukturen können 2-15 (im Mittel 6) verschiedene Polypeptidstränge beteiligt sein. Zudem kommt es vor, dass einzelne Polypeptidketten Schleifen aufweisen und so zwei getrennt liegende Aminosäure-Seqenzen eine derartige Konformation hervorrufen.

Es gibt zwei Typen von β-Faltblatt-Strukturen: Das antiparallele und das parallele Faltblatt. Die Namensgebung richtet sich hierbei nach der Ausrichtung der Polypeptid-Sequenzen, die entgegengesetzt (antiparallel) oder gleichlaufend (parallel) sein können. Oftmals finden sich in einem Protein beide Varianten.

Abb.1

Antiparalleles β-Faltblatt, die weißen Linien deuten beispielhaft auf Wasserstoff-Brückenbindungen.

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