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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Klassifizierung der regulatorischen Proteine

Fast alle regulatorischen Proteine wirken durch eine Wechselwirkung mit der DNA. Dafür benötigen sie zwei unterschiedliche Fähigkeiten: Sie erkennen einerseits spezifische Sequenzen regulatorischer Elemente wie Enhancer, Silencer, Promotor, Operator oder andere DNA-Bereiche. Zweitens müssen sie vor, nach oder während der Bindung an die DNA auch mit anderen Proteinen in Wechselwirkung treten können.

Beispielsweise zeigen Sequenzvergleiche eukaryontischer Transkriptionsfaktoren, dass diese gemeinsame Motiv-Arten haben, welche für die Bindung an DNA verantwortlich sind. Diese Motive sind für gewöhnlich sehr kurz und betreffen nur einen kleinen Teil der Proteinstruktur.

Folgende DNA-bindenden Motive werden in den nächsten Abschnitten beschrieben und anhand von Beispielen erklärt:

  • Helices
  • Helix-Turn-Helix-Motive
  • Helix-Loop-Helix-Motive
  • Probe-Helices
  • β-Faltblätter
  • Zinkfinger-Motive
  • Leucin-Zipper-Motive

Entsprechend dieser Liste werden die mit DNA wechselwirkenden Proteine in Familien klassifiziert. Diese Klassifizierung ist nicht immer logisch und teilweise überholt; wir geben hier die zumindest teilweise offizielle Klassifizierung.

Die Klassifizierung nach SCOP (structural classification of proteins)
Die hierarchische Klassifizierung anhand der evolutionären und strukturellen Verwandtschaft von Proteinen erfolgt auf den vier Ebenen Klasse (class), Faltungstyp (fold), Superfamilie und Familie.
Die Proteine werden je nach hauptsächlich vorkommendem Faltungstyp in vier Klassen eingeteilt. In die Klasse der α-Proteine (Protein mit vorwiegend α-helicaler Faltung) fällt z.B. das TAFII der TBP-bindenden Domäne, die Dimerisationsdomäne des SinR-Repressors, die DNA-bindende Domäne des Lambda-Repressors sowie die DNA-bindende Domäne des Helix-Loop-Helix-Motivs. Weiter wird in β-Proteine, α/β-Proteine (α- und β-Faltungsmotive wechseln sich ab), α+β-Proteine (das Protein hat ausgeprägte α- und β-Bereiche) und Multidomänen-Proteine klassifiziert. Bei den kleinen Proteinen fällt z.B. die Zinkfinger-ähnliche Domäne von Retroviren (HIV Typ I und II u.a.) unter die SCOP-Klassifizierung.
Auch coiled-coil-Proteine werden mitunter als eine weitere Klasse zusammengefasst, die sich in die parallel coiled-coils und die antiparallel coiled-coils aufgliedern lässt. Die Superfamilie der Leucin-Zipper-Domäne gehört zu den parallel coiled-coil-Proteinen.

SCOP stellt nur eine weitere von vielen möglichen Protein-Klassifizierungen dar. Andere Systeme zur Katalogisierung von Proteinstrukturen sind z.B. CATH (class, architecture, topology, homologous), FSSP (fold classification based on structure-structure alignment of proteins) oder DALI (domain dictionary).

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