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Protein-DNA-Wechselwirkungen

Basis der Protein-DNA-Wechselwirkungen

Spezifische und unspezifische Wechselwirkungen zwischen Proteinen und DNA gehören zu den wichtigsten regulatorischen Prozessen in der Zelle. So wird beispielsweise die Genexpression und der gesamte Zellzyklus durch Protein-DNA-Wechselwirkungen kontrolliert.

Proteine können mit DNA auf unterschiedliche Weise eine Bindung eingehen. Diese Bindung kann ohne Bezug zur Basensequenz, selektiv nach verschiedenen Sequenzkombinationen oder an sehr spezifischen Zielsequenzen erfolgen. In vielen Fällen binden Proteine an die Helix-Struktur der DNA.

Tab.1
Art der BindungBeispiel
Unselektive Bindung einfache DNasen
Wechselwirkungen mit dem Protein-RückgratStrukturproteine, Polymerasen, Helicasen, Topoisomerasen
Sequenzannäherung einige Strukturproteine
Erkennung der Helix-Deformationallgemeine Transkriptionsfaktoren und Promotor-Erkennung
Genaue Sequenzerkennung Transkriptionsfaktoren
Direkte BasenerkennungRestriktionsenzyme

Die Basenpaare präsentieren nach außen ausgeprägte Muster von H-Donatoren (NH), H-Akzeptoren (O: oder N:) und unpolare Hydrocarbon-Verbindungen (CH), die benutzt werden können, um Sequenzen spezifisch zu erkennen. Dies ist besonders bei der großen DNA-Furche der Fall. Hier sind vier ausgeprägte Gruppen in klar unterscheidbaren Mustern für die vier Kombinationen C-G, G-C, A-T, T-A angeordnet.

Die Situation bei der kleinen DNA-Furche ist weniger favorisiert, da hier die Basenpaare durch den Pentose-Ring verdeckt sind. Alle hydrophilen Gruppen der Desoxyribose sind abgesättigt, so dass in der kleinen Furche nur noch hydrophobe Methylen-Gruppen präsentiert werden, die nur als Bindungspartner für unpolare Aminosäuren in Frage kommen. Nennenswerte Wechselwirkungen gibt es nur für den protonierbaren N3-Ringstickstoff der Purine. G-C und A-T zeigen in diesem Fall exakt das gleiche Profil.

In den folgenden Abschnitten werden unterschiedliche Protein-DNA-Wechselwirkungen beschrieben und anhand von Beispielen vertieft.

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