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Vom Gen zum Protein

Mechanismus der Bildung der Peptidbindung

Durch den Einsatz chemisch modifizierter Nucleosid-triphosphate gelang es schon ausgangs der 1960er Jahre, das CCA-Ende der tRNA gezielt zu verändern. Seit etwa 1975 hat man deshalb genaue Vorstellungen über den Ablauf der Peptidase-Reaktion am Ribosom. Seither gilt diese Reaktion als ein Paradebeispiel dafür, dass die Katalyse am Ribosom ausschließlich durch die Nucleinsäuren erfolgt. Wenn nämlich wie in der nachfolgenden Bilderserie gezeigt, die richtige Aminoacyl-tRNA an die mRNA gebunden hat, verläßt der schützende EF-Tu Faktor die tRNA und die Knüpfung der Peptidbindung erfolgt ohne jede weitere Katalyse. Erst die Röntgenstrukturanalysen aus dem Jahre 2000 suggerieren die Beteiligung eines Adenosin-Restes der 23S-RNA.

Abb.1
Animation der Peptidyl-Transferase-Reaktion
Hinweis
Der hier gezeigte Mechanismus ist nur in seinen Grundzügen bewiesen. Die Röntgenstrukturanalyse des vollständigen Ribosoms legt nahe, dass ein Adenosin in Position 2451 der 23S RNA über die N3-Position an der Peptidase-Reaktion beteiligt ist. Dieser Aspekt wurde hier weggelassen, um den Mechanismus zweidimensional darzustellen.
Die Ablösung der Peptidkette erfolgt durch ein Wassermolekül, das über ein weiteres Adenosin in Position 2486 aktiviert wird. Auch hier ist das N3 an der Katalyse beteiligt.
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