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Proteinmodellierung (Helix)

Der Einfluss von Hydrophilie/Hydrophobie und der Umgebung

Es ist bekannt, dass membranständige Proteine besonders reich an α-helicalen Bereichen sind. Es ist daher häufig hilfreich, den hydrophoben Charakter der Aminosäurereste mit in die Vorhersage einzubeziehen. Stellt man mit Hilfe der Methode von Kyte und Doolittle (1982) fest, dass sich das Protein in mehrere mindestens 20 Aminosäurereste umfassende, hydrophobe Bereiche einteilen lässt, so liegt die Vermutung nahe, dass es sich um ein membranständiges Protein handelt.

Die in diesem Bereich gefundenen Helix-Vorhersagen können mit deutlich erhöhtem Vertrauen belegt werden. Es ist auch bekannt, dass sich Cluster von hydrophoben Aminosäuren im Inneren des Proteins befinden. Umgekehrt sind die hydrophilen Aminosäuren häufig an der Oberfläche des Proteins lokalisiert. Dieses berücksichtigen die Chou- Fasman-Regeln, indem sie die geladenen Aminosäuren nur schwerlich in Faltblättern vorhersagen. Findet man zwei benachbarte, jeweils relativ kurze Helix-Bereiche, die nur durch drei oder vier Aminosäuren voneinander getrennt sind, so liegt der Verdacht nahe, dass es sich um ein Helix-Turn-Helix-Motiv handelt. Wenn auch noch ein Glycin im Turn gefunden wird, ist die statistische Wahrscheinlichkeit für diese Vorhersage sehr hoch.

Literatur

Kyte, J.; Doolittle, R. F. (1982): A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. In: J. Mol. Biol.. 157 , 105-132

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