zum Directory-modus

Proteinmodellierung (Helix)

Die Suche nach α-helicalen Bereichen

Die Bildung eines Helix-Keimes und die Erweiterung der Helix muss fünf Kriterien gehorchen. Keines dieser Kriterien ist wirklich streng, aber sie geben einen guten Anhalt für die Gesetzmäßigkeiten.

1. Helix-Bildung

Man beginnt mit den ersten sechs Aminosäuren der zu untersuchenden Primärstruktur und prüft, ob sich darunter vier Reste befinden, die den Bereichen starker Helixbildner (Hα oder hα) zugeordnet sind. Ein stärkerer Helixbildner kann dabei auch durch zwei schwache Iα-Helixbildner ersetzt werden, also z.B. drei hα plus zwei Iα oder zwei hα plus vier Iα. Jetzt spricht man von einem Helix-Keim.

2. Helix-Verlängerung

Der Helix-Keim wird nun in beide Richtungen solange verlängert, bis der Durchschnittswert der folgenden vier Aminosäurereste nicht unter den Schwellenwert [Pα] von 1,00 sinkt. Überlappen sich zwei Helix-Keime, so werden sie zu einer längeren Helix vereinigt. In dem Verlängerungsbereich sollen aber die Helixbildner mehr als die Hälfte der Aminosäurereste stellen. Hier kann also ein starker Helixbildner allein nicht den Schwellenwert ausreichend anheben. Außerdem sollen die Helixbrecher bα und Bα einen geringeren Anteil als ein Drittel ausmachen.

3. Helix-Abbruch

Zum Abbruch einer Helix kommt es, wenn innerhalb der folgenden vier Aminosäurereste der Durchschnittswert unter [Pα] = 1,00 sinkt. Außerdem sind die folgenden Kombinationen b4, b3i, b2i2, b2ih, b2h2, bih2 und i4 nicht erlaubt. Dagegen sind die Kombinationen hi3 und h2i2 auch dann erlaubt, wenn der Durchschnittswert [Pα] unter 1,00 sinkt. Alle genannten Kombinationen gelten für H und h bzw. I und i oder B und b gleichermaßen. Nur wenn die anschließende Region einen höheren Durchschnittswert für β-Faltblätter als für α-Helices hat, wird die Helix-Fortsetzung abgebrochen.

4. Prolin als Helixbrecher

Wie man leicht aus der Tabelle Strukturbereiche erkennen kann, lässt sich sogar der starke Helixbrecher Prolin in 38 von 176 Fällen, also zu knapp 22 % , auch innerhalb einer Helix antreffen. Hier gilt die Regel, dass Prolin nicht in der inneren Helix , d.h. nicht im Keim, und auch nicht am C-Terminus vorhanden sein darf. Innerhalb der N-terminalen Helix darf Prolin aber die erste Windung (z.B. Platz drei) besetzen.

5. Helix-Grenzen

Die Helix wird an ihrem N-Terminus bzw. an ihrem C-Terminus unterschiedlich durch geladene Aminosäurereste beendet. Neben dem Prolin werden auch die negativ geladenen Asp und Glu nur in den N-Terminus eingebaut. Umgekehrt werden die positiv geladenen His, Lys und Arg nur in den C-Terminus eingebaut.

Literatur

Kyte, J.; Doolittle, R. F. (1982): A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. In: J. Mol. Biol.. 157 , 105-132

Zugang zur PubMed-Datenbank

Seite 15 von 27