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Proteinmodellierung (Helix)

Rotationswinkel in der Peptid-Einheit: die amphipathische Helix

Die Aminosäuren in der Sequenz eines Proteins bilden geordnete Bereiche, die als Sekundärstruktur bezeichnet werden und essenziell für die biologisch aktive Raumstruktur eines Proteins sind. Dabei können entfernte Aminosäuren (wie z.B. im β-Faltblatt) oder benachbarte Aminosäuren (wie z.B. in der α-Helix) in Wechselwirkung treten. Die ersten aufgeklärten Protein-Raumstrukturen, Myoglobin und Hämoglobin, bestanden zu ca. 80 % aus α-Helices. Aus diesem Grund wurde die α-Helix als erstes Sekundärstrukturelement näher untersucht. In ihrer Form besteht sie aus der regelmäßigen Anordung aufeinanderfolgender Aminosäuren. Das heißt, die charakteristischen Bindungswinkel sind für jeden Rest identisch.

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Abb.1
3D-Schema einer helicalen Struktur
Abb.2
Die Helix als 3D-Modell

Wasserstoff-Brücken: einblenden - ausblenden

Das schraubenförmige Gebilde der α-Helix präsentiert sich seiner Umgebung als relativ starrer Zylinder, aus dessen Oberfläche die Seitenketten der Aminosäuren herausragen. Je nach Zusammensetzung kann eine Sphäre oder ein Abschnitt der Helix hydrophil, hydrophob, polar oder geladen sein. Diese Abschnitte müssen nicht in der Peptidkette nebeneinander liegen, sondern es kommt darauf an, dass sie räumliche Nachbarn sind. Damit gelingt es der Natur, demselben Bereich zwei völlig unterschiedliche chemische Eigenschaften zu verleihen und sie dennoch in einer festen Bindung zu halten. Kommt zum Beispiel eine Helix auf der Oberfläche eines großen Proteins zu liegen, wird die Außenseite hydrophil und die Innenseite hydrophob sein. Eine Darstellung, die dies verdeutlicht, ist das Helixrad (helical wheel, siehe Abbildung).

Abb.3
Das Helixrad verdeutlicht besonders gut eine amphipathische Helix. Auf der einen Seite sind nur geladene, auf der anderen Seite nur hydrophobe Aminosäuren - ein idealer Grenzflächenübergang.

Die Form der Helix muss erhalten bleiben. Sobald durch bestimmte Aminosäuren von einem geraden Zylinder stark abgewichen wird, wird keine Helix mehr beobachtet: Glycin als kleinste und flexibelste Aminosäure würde beispielsweise Biegungen in der Helix ermöglichen, und Prolin hebt durch sein relativ starres Pyrrolidin-System die Helix-Struktur teilweise auf.

Hinweis
Die Präferenz einiger Aminosäuren, in einer α-Helix oder einem β-Faltblatt vorzukommen, wird dazu benutzt, Vorhersagen über die Sekundärstruktur eines Proteins zu machen. Alanin, Glutamin, Leucin und Methionin gelten als gute, Prolin, Glycin, Tyrosin und Serin als schlechte Helixbildner. Eine Anhäufung dieser Aminosäuren in einem bestimmten Sequenzbereich führt zu einer Klassifizierung in helicale oder nicht-helicale Bereiche.
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