Purin-Biosynthese
Phosphoribosyl-aminoimidazol-carboxamid-Formyltransferase
- Funktion Das für die Purin-Grundstruktur noch fehlende C-Atom 2 wird erneut in Form eines Formyl-Restes durch N10-Formyl-tetrahydrofolat (10-Formyl-THF) an das N-Atom 3 transferiert, so dass β-D-5'-Phosphoribosyl-4-carboxyamid-5-formamino-imidazol (5-Formamidoimidazol-4-carboxamid-ribonucleotid; FAICAR) entsteht. Das dafür verantwortliche Enzym ist die als Dimer vorliegende Phosphoribosyl-aminoimidazol-carboxamid-Formyltransferase. Zwischen C-Atom 2 und dem N-Atom 1 erfolgt direkt im Anschluss die Cyclisierung des zweiten Ringes unter Abspaltung von Wasser, wobei Inosin-5'-monophosphat (IMP) gebildet wird. Da die Reaktion noch in Gegenwart des Enzyms abläuft, wird das vom Gen purH codierte Enzym bezüglich der Cyclisierung auch als IMP-Cyclohydrolase bezeichnet. Vermutlich findet die Cyclisierung auch ohne Einfluss des Enzyms statt.
- Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): purH (EC 2.1.2.3D).
- Abb.1
- 3D-Modell der Phosphoribosyl-aminoimidazol-carboxamid-Formyltransferase
In der 3D-Darstellung ist zusätzlich ein mit dem Enzym assoziiertes Guanosin-monophosphat eingeblendet (PDB-Code: 1G8M). Das Enzym stammt aus dem Bankivahuhn (Gallus gallus) und enthält als Mutation die seltene Aminosäure Selenomethionin (silber) anstelle des natürlichen Methionins. Eine der beiden Ketten ist transparent gold eingefärbt.
- Enzymatische Reaktion 10-Formyl-THF + β-D-5'-Phosphoribosyl-4-carboxyamid-5-amino-imidazol (AICAR) → Tetrahydrofolat (THF) + β-D-5'-Phosphoribosyl-4-carboxyamid-5-formamino-imidazol (FAICAR)
- Cyclisierung FAICAR → 5'-Inosin-monophosphat (IMP) + H2O
