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Purin-Biosynthese

Ribosephosphat-Pyrophosphokinase

  • Funktion Das dimere Enzym Ribosephosphat-Pyrophosphokinase katalysiert die Pyrophosphorylierung von D-Ribose-5-phosphat (Zwischenprodukt des Pentosephosphat-Cyclus). Es entsteht α-D-5'-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP). Die Reaktion ist ungewöhnlich, da eine aus dem β- und γ-Phosphat des ATP bestehende Pyrophosphat-Gruppe auf D-Ribose-5-phosphat übertragen wird. Die Reaktion findet bei Pro- und Eukaryonten statt. Das entstehende α-D-5-Phosphoribosyl-diphosphat ist der Ausgangspunkt für die weitere Nucleotid-Biosynthese.
  • Struktur Verknüpfung zur E. coli-Genom-Datenbank (ECDC): prsA, dnaR, prs (EC 2.7.6.1).
Abb.1
3D-Modell von Ribosephosphat-Pyrophosphokinase

In der alternativen 3D-Darstellung sind zusätzlich vier methylierte Adenosin-phosphorsäureester eingeblendet. Eine Untereinheit ist silber eingefärbt. (PDB-Code: 1DKU)

  • Enzymatische Reaktion D-Ribose-5-phosphat + ATP → α-D-5'-Phosphoribosyl-diphosphat + AMP

Vollständige Reaktion in Formeln

Abb.2
Reaktion der Ribosephosphat-Pyrophosphokinase
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