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Einführung in die Kinetik II (Katalyse)

Haldane-Gleichung

Bei reversiblen Enzymreaktionen wird, im Gegensatz zu irreversiblen Enzymreaktionen (Michaelis-Menten-Mechanismus), das Substrat nur soweit verbraucht, bis ein Gleichgewichtszustand erreicht ist, bei dem sich die Umsatzgeschwindigkeiten beider Richtungen kompensieren.

E+ S k-1k1 ES k-2k2 P+ E

Da Enzyme in beide Richtungen (vorwärts und zurück) katalysieren, besitzen sie jeweils eine Michaelis-Menten-Konstante und eine schrittmachende Reaktionsgeschwindigkeit oder Wechselzahl für jede Richtung. Die Werte sind dabei voneinander abhängig, da das Enzym bei einer Gleichgewichtsreaktion die Reaktion in gleichem Maß vor und zurück katalysiert. Nach Haldane gilt:

K eq = [ E ] eq [ P ] eq [ E ] eq [ S ] eq = [ P ] eq [ S ] eq = K m Rück v max Hin K m Hin v max Rück = K P K S
K eq = Gleichgewichtskonstante K m Hin , K m Rück = Michaelis-Menten-Konstanten v max Hin , v max Rück = maximale Reaktionsgeschwindigkeiten K P = Dissoziationskonstante von ES zum Produkt K S = Dissoziationskonstante von ES zum Substrat

Dabei konkurrieren das Substrat und das Produkt um das freie Enzym, den Ausgang bestimmt der Betrag der jeweiligen Wechselzahl oder Michaelis-Menten-Konstante. Diese können unterschiedlich sein, je nachdem, ob sich das Enzym in Lösung befindet oder gebunden ist.

Herleitung

Diese Beziehung zwischen den kinetischen Konstanten und den thermodynamischen Gleichgewichtskonstanten zeigt, dass Michaelis-Menten-Konstanten und Maximalgeschwindigkeiten von Hin- und Rückreaktion nicht unabhängig voneinander sind. Um eine Reaktion in die Richtung des Produktes zu lenken, muss gelten:

K eq > > 1 oder K S < < K P
und für das Fließgleichgewicht k 1 > > k 2 sowie k 1 > > k 2
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