zum Directory-modus

Einführung in die Kinetik III (Biokatalyse)

Verschiedene Formen der Endprodukthemmung

Siehe auch in Beispiele für Regelungen das "Beispiel 5: Regulation von Enzymaktivitäten: Allosterische Enzyme".

Einfache Endprodukthemmung

Durch negative Rückkopplung hemmt das Endprodukt die Umwandlung von E1 nach E2.

Abb.1
Schematische Darstellung der einfachen Endprodukthemmung

Beispiel: Biosynthese der Aminosäure Isoleucin aus Threonin

Multivalente Endprodukthemmung

Bei der multivalenten Endprodukthemmung besitzt das Enzym, das den ersten Schritt im Stoffwechselweg katalysiert, zwei oder mehr Ligandenbindungsstellen. Alle Endprodukte hemmen jeweils, aber auf unterschiedliche Weise, den ersten Schritt der Synthese.

Abb.2
Schematische Darstellung der multivalenten Endprodukthemmung

Kooperative Endprodukthemmung

Alle Endprodukte hemmen gemeinsam den ersten Schritt der Synthese. Dabei bleibt das Enzym aktiv, bis alle Ligandenbindungsstellen besetzt sind.

Prinzip:

  • Hemmung duch E4: 0%
  • Hemmung durch E5: 0%
  • Hemmung durch E4 + E5: 70%

Kumulative Endprodukthemmung

Das zu regulierende Enzym besitzt mehrere allosterische Bindungszentren. Um das Enzym zu hemmen, müssen alle Endprodukte die jeweiligen allosterischen Bindungszentren besetzen. Dabei verringert sich die Enzymaktivität kumulativ, d.h. die Summe der gemeinsamen Hemmung ist größer als die individuelle Hemmwirkung der einzelnen Enzyme.

Prinzip:

  • Hemmung durch E4: 30 %
  • Hemmung durch E5: 40 %
  • Hemmung durch E4 + E5: 70 %

Beispiel: Glutamin-Synthetase

Sequenzielle Hemmung

Jede Verzweigung der Reaktion wird von ihrem eigenen Endprodukt gehemmt; dadurch ergibt sich wiederum eine Hemmung des Anfangsschrittes.

Abb.3
Schematische Darstellung der sequenziellen Hemmung

Prinzip:

  • Hemmung durch E4: 30 %
  • Hemmung durch E5: 40 %
  • Hemmung durch E3: 60 %

Beispiel: Sequenzielle Hemmung am Beispiel der Biosynthese von Aminosäuren ausgehend von Aspartat bei E. coli

Seite 24 von 28